Structural analysis of non-native states of proteins by NMR methods.
Structural analysis of non-native states of proteins by NMR methods.
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通过 NMR 方法对蛋白质的非天然状态进行结构分析。
DOI：
10.1016/s0959-440x(96)80091-1
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发表时间：
1996
影响因子：
6.8
通讯作者：
D. Shortle
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
D. Shortle
已建立的NMR方法正越来越多地应用于蛋白质的非天然状态。对于小的变性蛋白质，质子、15N和13C共振的完全归属通常是直接的。存在用于检测分数填充的α螺旋和β链的灵敏方法，但是定义侧链之间的瞬时相互作用被证明是更有问题的。一些小的蛋白质的非天然状态正在被深入研究，以解决一些关于蛋白质折叠的问题。
Established NMR methods are increasingly being applied to the non-native states of proteins. For small denatured proteins, full assignment of proton,15N and13C resonances is often straightforward. Sensitive methods exist for detecting fractionally populated α helices and β strands, but defining transient interactions among side chains is proving more problematic. The non-native states of several small proteins are being intensively investigated to address a number of questions about protein folding.
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对葡萄球菌核酸酶异常突变体变性状态下的残余结构进行核磁共振分析。
DOI：
10.1016/0969-2126(93)90027-e
发表时间：
1993
期刊：
Structure (London, England : 1993)
影响因子：
--
作者：
Shortle,D;Abeygunawardana,C
通讯作者：
Abeygunawardana,C
影响因子：
56.9
作者：
BAI, YW;SOSNICK, TR;ENGLANDER, SW
通讯作者：
ENGLANDER, SW
变性牛胰腺胰蛋白酶抑制剂中疏水簇的形成。
影响因子：
5.6
作者：
Lumb,KJ;Kim,PS
通讯作者：
Kim,PS
还原和未折叠的牛胰腺胰蛋白酶抑制剂中广泛的非随机结构。
影响因子：
2.9
作者：
Pan,H;Barbar,E;Barany,G;Woodward,C
通讯作者：
Woodward,C
葡萄球菌核酸酶的平衡折叠途径：通过 NMR 和 CD 光谱鉴定最稳定的链-链相互作用。
影响因子：
2.9
作者：
Wang,Y;Shortle,D
通讯作者：
Shortle,D