CBP70, a glycosylated nuclear lectin
CBP70, a glycosylated nuclear lectin
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CBP70，一种糖基化核凝集素
DOI：
--
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发表时间：
1997
影响因子：
4
通讯作者：
A. Seve
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
C. Rousseau;M. Felin;M. Doyennette‐Moyne;A. Seve
几年前，一种名为CBP70的凝集素首次从HL60细胞核中分离出来，该凝集素可以识别葡萄糖（Glc），但对N -乙酰氨基葡萄糖（GlcNAc）具有更强的亲和力。最近，这种凝集素的细胞质形式被描述，一个82 kDa的核配体被描述为核CBP70。在本研究中，使用Pronase酶切和三氟甲烷磺酸（TFMS）程序强烈表明，核和细胞质CBP70具有相同的23 kDa多肽主链，因此可能是相同的蛋白质。为了更好地了解该蛋白，并在未来获得最佳的重组蛋白，我们从糖基化的角度分析了CBP70核和细胞质的翻译后修饰。一些证据表明，两种形式的CBP70都是N -和O -糖基化的。令人惊讶的是，这种糖基化模式在两种形式之间是不同的，正如β -消除，肼解，肽- N -糖基化酶F （PNGase F）和TFMS反应所揭示的那样。采用固定化凝集素亲和层析法对两种制剂进行分析[蓖麻- 1凝集素（RCA‐I）、花生凝集素（PNA）、甘莲凝集素（GNA）、小麦胚凝集素（WGA）]和凝集素印迹法对两种制剂进行分析[黑参凝集素（SNA）、黑马凝集素（MAA）、荷花四龙花（Lotus）、丁二酰化- WGA和绒皮草包凝集素（PVA）]。两种形式的CBP70都具有以下糖分子：末端β - Gal残基，Galβ1 - 3 - GalNAc, Man α1-3 - Man，与Gal或GalNAc连接的唾液酸α2-6；然而，只有核CBP70具有末端GlcNAc和α - L -聚焦残基。
Some years ago, a lectin designated CBP70 that recognized glucose (Glc) but had a stronger affinity for N‐acetylglucosamine (GlcNAc), was first isolated from HL60 cell nuclei. Recently, a cytoplasmic form of this lectin was described, and one 82 kDa nuclear ligand was characterized for the nuclear CBP70. In the present study, the use of Pronase digestion and the trifluoromethanesulphonic acid (TFMS) procedure strongly suggest that the nuclear and the cytoplasmic CBP70 have a same 23 kDa polypeptide backbone and, consequently, could be the same protein. In order to know the protein better and to obtain the best recombinant possible in the future, the post‐translational modification of the nuclear and cytoplasmic CBP70 was analyzed in terms of glycosylation. Severals lines of evidence indicate that both forms of CBP70 are N‐ and O‐glycosylated. Surprisingly, this glycosylation pattern differs between the two forms, as revealed by β‐elimination, hydrazinolysis, peptide‐N‐glycosydase F (PNGase F), and TFMS reactions. The two preparations were analyzed by affinity chromatography on immobilized lectins [Ricinus communis‐I agglutinin (RCA‐I), Arachis hypogaea agglutinin (PNA), Galanthus nivalis agglutinin (GNA), and wheat germ agglutinin (WGA)] and by lectin‐blotting analysis [Sambucus nigra agglutinin (SNA), Maackia amurensis agglutinin (MAA), Lotus tetragonolobus (Lotus), succinylated‐WGA, and Psathyrella velutina agglutinin (PVA)]. Both forms of CBP70 have the following sugar moities: terminal βGal residues, Galβ1–3 GalNAc, Man α1–3 Man, sialic acid α2–6 linked to Gal or GalNAc; and sialic acid α2–3 linked to Gal. However, only nuclear CBP70 have terminal GlcNAc and α‐L‐fucose residues.
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DOI：
10.1016/s0021-9258(19)57510-x
发表时间：
1986-06
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
G. Holt;G. Hart
通讯作者：
G. Holt;G. Hart
DOI：
10.1073/pnas.89.12.5398
发表时间：
1992-06-15
影响因子：
11.1
作者：
SCOTT, JK;LOGANATHAN, D;GOLDSTEIN, IJ
通讯作者：
GOLDSTEIN, IJ
DOI：
--
发表时间：
1994-08
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
S. Barondes;D. Cooper;M. Gitt;H. Leffler
通讯作者：
S. Barondes;D. Cooper;M. Gitt;H. Leffler
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)39838-2
发表时间：
1990-02
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
R. S. Haltiwanger;G. D. Holt;G. Hart
通讯作者：
R. S. Haltiwanger;G. D. Holt;G. Hart
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)82216-5
发表时间：
1993-05
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
William G. Kelly;M. Dahmus;G. Hart
通讯作者：
William G. Kelly;M. Dahmus;G. Hart