Strain conformation, primary structure and the propagation of the yeast prion [PSI+].
Strain conformation, primary structure and the propagation of the yeast prion [PSI+].
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DOI：
10.1038/nsmb.2030
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发表时间：
2011-04
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
朊病毒蛋白可以采用多种不同的感染性菌株构象。在这里，我们研究朊病毒蛋白的序列如何影响其能力，通过利用我们的能力，以创建两个不同的感染性构象的酵母[PSI+]朊病毒蛋白Sup35p，称为Sc4和Sc37传播特定的构象。PNM2是Sup35p（G58D）点突变体，其最初被鉴定为对朊病毒繁殖的显性干扰，导致Sc4的快速、隐性损失，但不干扰Sc37的繁殖。PNM2使Sc37的淀粉样蛋白核心不稳定，引起补偿效应，其减缓朊病毒生长，但有助于朊病毒分裂并导致Sc37的稳健繁殖。相反，PNM2不影响Sc4的结构或分子伴侣介导的分裂，但干扰其向子细胞的递送。因此，在细胞分裂期间感染性颗粒的有效递送是朊病毒遗传中的关键和构象依赖性步骤。
Prion proteins can adopt multiple different infectious strain conformations. Here we examine how the sequence of a prion protein affects its capacity to propagate specific conformations by exploiting our ability to create two distinct infectious conformations of the yeast [PSI+] prion protein Sup35p, termed Sc4 and Sc37. PNM2, a Sup35p (G58D) point mutant originally identified for its dominant interference with prion propagation, leads to rapid, recessive loss of Sc4 but does not interfere with Sc37 propagation. PNM2 destabilizes the amyloid core of Sc37 causing compensatory effects that slow prion growth but aid prion division and result in robust Sc37 propagation. In contrast, PNM2 does not affect the structure or chaperone-mediated division of Sc4, but interferes with its delivery to daughter cells. Thus, effective delivery of infectious particles during cell division is a critical and conformation-dependent step in prion inheritance.
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影响因子：
64.8
作者：
Chien, P;Weissman, JS
通讯作者：
Weissman, JS
影响因子：
2.5
作者：
Derkatch, IL;Bradley, ME;Liebman, SW
通讯作者：
Liebman, SW
影响因子：
16.6
作者：
Caughey B;Baron GS;Chesebro B;Jeffrey M
通讯作者：
Jeffrey M
影响因子：
3.7
作者：
Byrne, Lee J.;Cole, Diana J.;Tuite, Mick F.
通讯作者：
Tuite, Mick F.
DOI：
10.1073/pnas.0808934105
发表时间：
2008-10-28
影响因子：
11.1
作者：
Higurashi, Takashi;Hines, Justin K.;Craig, Elizabeth A.
通讯作者：
Craig, Elizabeth A.