Examination of the role of Gln-158 in the mechanism of CO(2) hydration catalyzed by beta-carbonic anhydrase from Arabidopsis thaliana.
Examination of the role of Gln-158 in the mechanism of CO(2) hydration catalyzed by beta-carbonic anhydrase from Arabidopsis thaliana.
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检查 Gln-158 在拟南芥 β-碳酸酐酶催化的 CO(2) 水合机制中的作用。
DOI：
10.1016/j.abb.2004.02.033
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Chamberlin,JoyE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rowlett,RogerS;Tu,Chingkuang;Murray,PaulS;Chamberlin,JoyE
我们克隆并过表达了拟南芥β-碳酸酐酶（Q158 A）的变体，该变体缺失了人α-碳酸酐酶II中Thr-199的骨架酰胺NH的功能等同物。后一个残基被假设在催化α-碳酸酐酶中CO2-HCO 3 −相互转化的速率中是重要的，但这一假设在该酶中无法直接验证。A中功能等同残基的变体的动力学研究。thaliana β-碳酸酐酶的研究为该残基在β-碳酸酐酶中的作用提供了直接证据。也就是说，Gln-158突变为Ala导致稳态时的最大kcat/Km（野生型的33%）和化学平衡时的最大CO2-HCO 3 −交换速率（通过R1/[E]测量）（野生型的7%）显著降低，而H+转移的最大速率（通过稳态时的kcat或化学平衡时的RH 2 O/[E]测量）基本不受影响。
We have cloned and overexpressed a variant of Arabidopsis thaliana β-carbonic anhydrase (Q158A) that deletes the functional equivalent of the backbone amide NH of Thr-199 in human α-carbonic anhydrase II. The latter residue is hypothesized to be important in catalyzing the rate of CO2–HCO3−interconversion in α-carbonic anhydrase but this hypothesis is not directly testable in that enzyme. Kinetic studies of a variant of the functionally equivalent residue in A. thaliana β-carbonic anhydrase provide direct evidence for the role of this residue in β-carbonic anhydrase. Namely, the mutation of Gln-158 to Ala results in a significant decrease in the maximal kcat/Km(33% of wild type) at steady state and the maximal rate of CO2–HCO3−exchange at chemical equilibrium as measured by R1/[E] (7% of wild type), while leaving the maximal rate of H+transfer, as measured by kcatat steady state, or RH2O/[E] at chemical equilibrium, largely unaffected.
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