Quantification of protein interactions and solution transport using high-density GMR sensor arrays.
Quantification of protein interactions and solution transport using high-density GMR sensor arrays.
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使用高密度GMR传感器阵列定量蛋白质相互作用和溶液传输。
DOI：
10.1038/nnano.2011.45
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发表时间：
2011-05
影响因子：
38.3
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
在高密度传感器阵列上监测蛋白质相互作用的动力学对于药物开发和蛋白质组学分析至关重要。基于表面等离子体共振的无标记动力学测定是目前的金标准，但它们具有差的检测限，遭受非特异性结合，并且不适合高通量分析。在这里，我们表明，已扩展到超过100，000传感器/cm 2的磁响应纳米传感器可用于测量具有高空间和时间分辨率的各种蛋白质的结合动力学。我们提出了一个分析模型，描述了磁性标记的抗体与固定在传感器表面上的蛋白质的结合。该模型能够在低至20 zeptomoles溶质的灵敏度下定量抗体-抗原结合的动力学。
Monitoring the kinetics of protein interactions on a high density sensor array is vital to drug development and proteomic analysis. Label-free kinetic assays based on surface plasmon resonance are the current gold standard, but they have poor detection limits, suffer from non-specific binding, and are not amenable to high throughput analyses. Here we show that magnetically responsive nanosensors that have been scaled to over 100,000 sensors/cm2 can be used to measure the binding kinetics of various proteins with high spatial and temporal resolution. We present an analytical model that describes the binding of magnetically labeled antibodies to proteins that are immobilized on the sensor surface. This model is able to quantify the kinetics of antibody-antigen binding at sensitivities as low as 20 zeptomoles of solute.
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