Binding of human factor VII and VIIa to monocytes.
Binding of human factor VII and VIIa to monocytes.
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人因子 VII 和 VIIa 与单核细胞的结合。
DOI：
--
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发表时间：
1982
影响因子：
15.9
通讯作者：
G. Broze
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
G. Broze
人凝血因子VII和VIIa与内毒素刺激的单核细胞以相同的亲和力结合。在0 ℃下使用125 I标记的因子VII和VIIa进行的平衡结合研究显示解离常数（Kd）等于82 pM，等于3，600个结合位点/单核细胞。Ca++是因子VII和VIIa与单核细胞相互作用所需的（最佳CaCl 2浓度大于或等于2.5mM），并且通过添加EDTA逆转结合。在含有因子VIIa和单核细胞的混合物中，因子X转化为Xa的速率与结合到单核细胞表面的因子VIIa的量直接相关。因此，单核细胞结合位点似乎代表组织因子。竞争实验表明，因子VII和VIIa结合到相同的单核细胞位点，并且进一步地，未标记的因子VII和VIIa对结合位点具有与125 I标记的蛋白质相同的亲和力。
Human coagulation Factors VII and VIIa bind with equal affinity to monocytes stimulated with endotoxin. Equilibrium binding studies performed at 0 degrees C using 125I-labeled Factor VII and VIIa showed the dissociation constant (Kd) to be congruent to 82 pM with congruent to 3,600 binding sites/monocyte. Ca++ was required for Factor VII and VIIa interaction with monocytes (optimal CaC12 concentration greater than or equal to 2.5 mM) and binding was reversed by the addition of EDTA. The rate of conversion of Factor X to Xa in mixtures containing Factor VIIa and monocytes was directly related to the quantity of Factor VIIa bound to the monocyte surface. Thus the monocyte binding sites appear to represent tissue factor. Competition experiments showed that Factor VII and VIIa bind to the same monocyte sites and further, that unlabeled Factor VII and VIIa have the same affinity for the binding sites as the 125I-labeled proteins.
用于分离人血浆凝血因子 II、IX 和 X 的硫酸化葡聚糖珠的合成。
影响因子：
2.9
作者：
Miletich,JP;BrozeJr,GJ;Majerus,PW
通讯作者：
Majerus,PW
体外血浆脂蛋白诱导和抑制细胞促凝血活性的产生。
DOI：
10.1172/jci110196
发表时间：
1981
期刊：
The Journal of clinical investigation
影响因子：
--
作者：
Levy,GA;Schwartz,BS;Curtiss,LK;Edgington,TS
通讯作者：
Edgington,TS