Tryptophan Fluorescence in the Bacillus subtilis Phototropin‐related Protein YtvA as a Marker of Interdomain Interaction ¶
Tryptophan Fluorescence in the Bacillus subtilis Phototropin‐related Protein YtvA as a Marker of Interdomain Interaction ¶
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枯草芽孢杆菌向光素相关蛋白 YtvA 中的色氨酸荧光作为域间相互作用的标记 ¶
DOI：
10.1111/j.1751-1097.2004.tb00063.x
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发表时间：
2004
影响因子：
3.3
通讯作者：
Gärtner
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ternelli;Gärtner
枯草芽孢杆菌YtwA蛋白与植物趋光素(Phot)相关，在N端的光、氧和电压(LOV)区域与黄素单核苷酸(FMN)结合。在蓝光触发的YTVA和PHOT的光循环中，FMN和半胱氨酸(Cys)残基之间形成可逆的共价光加合物。YtwA含有单一的色氨酸W103，定位于LOV结构域，在所有phot-LOV结构域中保守。在这项研究中，我们发现W103在YtwA-LOV中的荧光参数与在全长YtwA中观察到的明显不同。荧光量子产率分别为0.03和0.08。在YtwA-LOV中，最大荧光峰红移(约345vs335 nm)，平均荧光寿命缩短(2.7vs4.7 ns)。这些数据表明，W103位于YtwA的两个结构域之间紧密接触的位置。在FMN-Cys加合物中，W103在295 nm处的选择性激发导致相对于暗态的荧光参数变化很小。然而，在280 nm的激发下，酪氨酸发射的荧光明显减少，而W103的荧光增加。这种效应在黑暗中是可逆的，可能是由于光调节的能量从一种尚未确定的酪氨酸转移到W103的过程。
TheBacillus subtilisprotein YtvA, related to plant phototropins (phot), binds flavin mononucleotide (FMN) within the N‐terminal light, oxygen and voltage (LOV) domain. The blue light‐triggered photocycle of YtvA and phot involves the reversible formation of a covalent photoadduct between FMN and a cysteine (cys) residue. YtvA contains a single tryptophan, W103, localized on the LOV domain and conserved in all phot‐LOV domains. In this study, we show that the fluorescence parameters of W103 in YtvA‐LOV are markedly different from those observed in the full‐length YtvA. The fluorescence quantum yields areca0.03 and 0.08, respectively. In YtvA‐LOV, the maximum is redshifted (ca345vs335 nm) and the average fluorescence lifetime shorter (2.7vs4.7 ns). These data indicate that W103 is located in a site of tight contact between the two domains of YtvA. In the FMN‐cys adduct, selective excitation of W103 at 295 nm results in minimal changes of the fluorescence parameters with respect to the dark state. On 280 nm excitation, however, there is a detectable decrease in the fluorescence emitted from tyrosines, with concomitant increase in W103 fluorescence. This effect is reversible in the dark and might arise from a light‐regulated energy transfer process from a yet unidentified tyrosine to W103.
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DOI：
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