Application of Genomic DNA Affinity Chromatography Identifies Multiple Interferon-α-regulated Stat2 Complexes (*)
Application of Genomic DNA Affinity Chromatography Identifies Multiple Interferon-α-regulated Stat2 Complexes (*)
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应用基因组 DNA 亲和层析鉴定多种干扰素 α 调节的 Stat2 复合物 (*)
DOI：
--
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发表时间：
1996
影响因子：
4.8
通讯作者：
E. Fish
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Ghislain;E. Fish
干扰素-α（IFN-α）诱导的信号转导是由信号转导和转录激活因子（STAT）蛋白Stat 1、Stat 2和Stat 3的磷酸化-激活介导的。先前的研究表明，这些激活的STAT二聚化形成四种不同的STAT复合物，其易位到细胞核并通过与特异性启动子元件结合来激活转录。干扰素刺激的基因因子-3（ISGF 3）由Stat 2和Stat 1异二聚体与DNA结合蛋白p48结合组成，p48与干扰素刺激的反应元件结合。Stat 1和Stat 3的同源二聚体和异源二聚体与回文干扰素应答元件（pIRE）结合。在这份报告中，我们证明了我们开发的生物化学程序的实用性，基于基因组DNA亲和层析，用于鉴定IFN-α诱导的STAT复合物。使用这种方法，我们确定了ISGF 3独立的STAT 2的STAT复合物。在电泳迁移率变动试验中分析Stat 2复合物的结果与基因组DNA亲和层析结果一致，并鉴定了以低亲和力结合干扰素调节因子-1基因的pIRE的Stat 2：1复合物。Stat 2的免疫沉淀研究揭示了Stat 1和Stat 3的IFN-α依赖性共沉淀。综上所述，我们的结果表明，IFN-α激活，除了ISGF 3，其他Stat 2的STAT复合物，其中之一结合到干扰素调节因子1 pIRE相关的元素。
Interferon-α (IFN-α)-induced signal transduction is mediated by the phosphorylation-activation of the signal transducer and activator of transcription (STAT) proteins Stat1, Stat2, and Stat3. Previous studies have shown that these activated STATs dimerize to form four distinct STAT complexes which translocate to the nucleus and activates transcription by binding to specific promoter elements. The interferon-stimulated gene factor-3 (ISGF3) consists of Stat2 and Stat1 heterodimers in association with a DNA-binding protein, p48, that binds to the interferon stimulated response element. Homo- and heterodimers of Stat1 and Stat3 bind to the palindromic interferon response element (pIRE). In this report we demonstrate the utility of a biochemical procedure that we have developed, based on genomic DNA affinity chromatography, for the identification of IFN-α-induced STAT complexes. Using this approach, we identified ISGF3-independent Stat2-containing STAT complexes. Results from the analysis of Stat2 complexes in the electrophoretic mobility shift assay were consistent with genomic DNA affinity chromatography results and identified a Stat2:1 complex that binds with low affinity to the pIRE of the interferon regulatory factor-1 gene. Immunoprecipitation studies of Stat2 revealed an IFN-α dependent co-precipitation of both Stat1 and Stat3. Taken together, our results suggest that IFN-α activates, in addition to ISGF3, other Stat2-containing STAT complexes, one of which binds to an element related to the interferon regulatory factor-1 pIRE.
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影响因子：
10.5
作者：
HORVATH, CM;WEN, ZL;DARNELL, JE
通讯作者：
DARNELL, JE
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)51096-1
发表时间：
1994-09
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
R. Raz;J. Durbin;D. Levy
通讯作者：
R. Raz;J. Durbin;D. Levy
DOI：
10.1073/pnas.87.21.8555
发表时间：
1990-11-01
影响因子：
11.1
作者：
FU, XY;KESSLER, DS;DARNELL, JE
通讯作者：
DARNELL, JE
影响因子：
56.9
作者：
SCHINDLER, C;SHUAI, K;DARNELL, JE
通讯作者：
DARNELL, JE
影响因子：
10.5
作者：
LEVY, DE;KESSLER, DS;DARNELL, JE
通讯作者：
DARNELL, JE