Thermodynamic evidence of non-muscle myosin II-lipid-membrane interaction.
Thermodynamic evidence of non-muscle myosin II-lipid-membrane interaction.
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非肌肉肌球蛋白 II-脂质-膜相互作用的热力学证据
DOI：
10.1016/j.bbrc.2007.11.170
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发表时间：
2008
影响因子：
3.1
通讯作者：
Goldmann WH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schewkunow V;Sharma KP;Diez G;Klemm AH;Sharma PC;Goldmann WH
活细胞中蛋白质网络的一个独特特征是它们可以产生自己的力量。非肌肉肌球蛋白 II 等蛋白质是细胞骨架的组成部分，能够将 ATP 水解的能量转化为定向运动。非肌肉肌球蛋白 II 可以使肌动蛋白丝相互移动，并且根据丝的方向和它们连接在一起的方式，它可以产生收缩、弯曲、伸展和硬化。我们的差示扫描量热法测量表明，非肌肉肌球蛋白 II 插入带负电的磷脂膜中。在不同非肌肉肌球蛋白 II 浓度存在下，使用摩尔比为 1:1、浓度为 10mg/ml 的 DMPG/DMPC 制成的脂质囊泡，显示出脂质囊泡在 23°C 左右的主要相变发生变化。随着非肌肉肌球蛋白 II 浓度的增加，脂质囊泡的热致性质发生变化，这表明蛋白质-脂质相互作用/插入。我们假设肌球蛋白尾部利用正残基的碱性侧基通过静电相互作用与酸性磷脂结合；然后，柔性的两亲性螺旋可以部分渗入双层以形成锚。使用停流方法，我们确定了非肌肉肌球蛋白 II 在用肌动蛋白锚定到脂质囊泡时的结合亲和力，这类似于纯肌动蛋白-非肌肉肌球蛋白 II 系统。将肌球蛋白尾部插入脂质膜的疏水区域（一种称为杠杆臂机制的模型）可能解释其与肌动蛋白的相互作用如何产生细胞运动。
A unique feature of protein networks in living cells is that they can generate their own force. Proteins such as non-muscle myosin II are an integral part of the cytoskeleton and have the capacity to convert the energy of ATP hydrolysis into directional movement. Non-muscle myosin II can move actin filaments against each other, and depending on the orientation of the filaments and the way in which they are linked together, it can produce contraction, bending, extension, and stiffening. Our measurements with differential scanning calorimetry showed that non-muscle myosin II inserts into negatively charged phospholipid membranes. Using lipid vesicles made of DMPG/DMPC at a molar ratio of 1:1 at 10mg/ml in the presence of different non-muscle myosin II concentrations showed a variation of the main phase transition of the lipid vesicle at around 23°C. With increasing concentrations of non-muscle myosin II the thermotropic properties of the lipid vesicle changed, which is indicative of protein–lipid interaction/insertion. We hypothesize that myosin tail binds to acidic phospholipids through an electrostatic interaction using the basic side groups of positive residues; the flexible, amphipathic helix then may partially penetrate into the bilayer to form an anchor. Using the stopped-flow method, we determined the binding affinity of non-muscle myosin II when anchored to lipid vesicles with actin, which was similar to a pure actin-non-muscle myosin II system. Insertion of myosin tail into the hydrophobic region of lipid membranes, a model known as the lever arm mechanism, might explain how its interaction with actin generates cellular movement.
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