Outer membrane protein P1 is the CEACAM‐binding adhesin of Haemophilus influenzae
Outer membrane protein P1 is the CEACAM‐binding adhesin of Haemophilus influenzae
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外膜蛋白 P1 是流感嗜血杆菌的 CEACAM 结合粘附素
DOI：
10.1111/mmi.13134
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发表时间：
2015
影响因子：
3.6
通讯作者：
Hauck CR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tchoupa AK;Lichtenegger S;Reidl J;Hauck CR
流感嗜血杆菌是一种定植于上呼吸道粘膜的革兰氏阴性病原体。 流感嗜血杆菌是几种人类限制性细菌之一，它与上皮上的癌胚抗原相关细胞粘附分子（CEACAM）结合，导致细菌被真核细胞摄取。对 CEACAM 的粘附被认为是由 H 介导的。 流感外膜蛋白（OMP）P5。然而，CEACAM 仍然与 H 结合。 缺乏 OMP P5 表达的流感病毒，当在大肠杆菌中异源表达时，可溶性 CEACAM 受体胞外域无法与 OMP P5 结合。 H小组的筛选。 流感eOMP突变体显示，OMP P1的缺乏完全消除了CEACAM结合并抑制了CEACAM介导的幽门螺杆菌吞噬。 流感病毒由上皮细胞产生。此外，OMP P1 在E 中异位表达。 大肠杆菌足以诱导 CEACAM 结合并促进 CEACAM 表达细胞的附着和内化。有趣的是，OMP P1 选择性识别人类 CEACAM，但不识别其他哺乳动物的同源物，并且这种结合偏好在大肠杆菌中表达后得以保留。 大肠杆菌。总之，我们的数据确定 OMP P1 是真正的 H 的 CEACAM 结合入侵素。 流感。这是第一份提供 H 主要 OMP P1 参与证据的报告。 流感病毒的发病机制。
Haemophilus influenzaeis a Gram‐negative pathogen colonizing the upper respiratory tract mucosa.H. influenzaeis one of several human‐restricted bacteria, which bind to carcinoembryonic antigen‐related cell adhesion molecules (CEACAMs) on the epithelium leading to bacterial uptake by the eukaryotic cells. Adhesion to CEACAMs is thought to be mediated by theH. influenzaeouter membrane protein (OMP) P5. However, CEACAMs still bound toH. influenzaelacking OMP P5 expression, and soluble CEACAM receptor ectodomains failed to bind to OMP P5, when heterologously expressed inEscherichia coli. Screening of a panel ofH. influenzaeOMP mutants revealed that lack of OMP P1 completely abrogated CEACAM binding and supressed CEACAM‐mediated engulfment ofH. influenzaeby epithelial cells. Moreover, ectopic expression of OMP P1 inE. coliwas sufficient to induce CEACAM binding and to promote attachment to and internalization into CEACAM‐expressing cells. Interestingly, OMP P1 selectively recognizes human CEACAMs, but not homologs from other mammals and this binding preference is preserved upon expression inE. coli. Together, our data identify OMP P1 as thebona fideCEACAM‐binding invasin ofH. influenzae. This is the first report providing evidence for an involvement of the major OMP P1 ofH. influenzaein pathogenesis.
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DOI：
10.1016/0168-9525(92)90325-x
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