Is N-sulfation just a gateway modification during heparan sulfate biosynthesis?
Is N-sulfation just a gateway modification during heparan sulfate biosynthesis?
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DOI：
10.1016/j.febslet.2011.09.030
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发表时间：
2011-11-04
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Kuberan B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Raman K;Nguyen TK;Kuberan B
几种生物上重要的生长因子-硫酸乙酰肝素(HS)相互作用受HS硫酸盐化模式的调节。然而，这些组合硫化模式的生物发生在很大程度上是未知的。N-脱乙酰酶/N-磺基转移酶(NDST)将N-乙酰-D-氨基葡萄糖残基转化为N-磺基-D-氨基葡萄糖残基。这种酶被认为是一种门户酶，因为N-硫化决定了最终的HS硫化模式。已知O-硫酸化可阻断C5-差向异构酶，后者在NDST作用后立即起作用。然而，目前尚不清楚O-硫酸是否以类似的方式抑制NDST的作用。在这篇文章中，我们从根本上改变了关于HS生物合成的传统假设，提供了体外证据，证明N-硫化不一定只是HS生物合成过程中的一种门户修饰。
Several biologically important growth factor-heparan sulfate (HS) interactions are regulated by HS sulfation patterns. However, the biogenesis of these combinatorial sulfation patterns is largely unknown. N-deacetylase/N-sulfotrasferase (NDST) converts N-acetyl-D-glucosamine residues to N-sulfo-D-glucosamine residues. This enzyme is suggested to be a gateway enzyme because N-sulfation dictates the final HS sulfation pattern. It is known that O-sulfation blocks C5-epimerase, which acts immediately after NDST action. However, it is still unknown whether O-sulfation inhibits NDST action in a similar manner. In this article we radically change conventional assumptions regarding HS biosynthesis by providing in vitro evidence that N-sulfation is not necessarily just a gateway modification during HS biosynthesis.
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DOI：
10.1073/pnas.0705807105
发表时间：
2008-03-25
影响因子：
11.1
作者：
Presto, Jenny;Thuveson, Maria;Kjellen, Lena
通讯作者：
Kjellen, Lena
影响因子：
4.8
作者：
Kusche-Gullberg, M;Eriksson, I;Kjellén, L
通讯作者：
Kjellén, L
DOI：
10.1073/pnas.90.9.3885
发表时间：
1993-05-01
影响因子：
11.1
作者：
WEI, Z;SWIEDLER, SJ;HIRSCHBERG, CB
通讯作者：
HIRSCHBERG, CB
影响因子：
4.8
作者：
Aikawa, J;Grobe, K;Esko, JD
通讯作者：
Esko, JD
影响因子：
4.8
作者：
Sheng, Juzheng;Liu, Renpeng;Liu, Jian
通讯作者：
Liu, Jian