Structural insights into RNA recognition by RIG-I.
Structural insights into RNA recognition by RIG-I.
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DOI：
10.1016/j.cell.2011.09.023
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发表时间：
2011-10-14
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Pyle AM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Luo D;Ding SC;Vela A;Kohlway A;Lindenbach BD;Pyle AM
细胞内RIG-I样受体(RLRs，包括RIG-I、MDA-5和LGP-2)识别病毒RNA为病原体相关分子模式(PAMPs)，并启动抗病毒免疫反应。为了了解这一过程的分子基础，我们测定了RIG-I与双链RNA形成的络合物的晶体结构。DsRNA被包裹在蛋白质结构域网络中，该网络包括一个保守的“解旋酶”结构域(区域HEL1和HEL2)、一个专门的插入结构域(HEL2i)和一个C-末端调控结构域(CTD)。V型钳子通过抓住从HEL1延伸出来的α螺旋轴来连接HEL2和CTD。通过这种方式，钳子协调所有结构域的功能，并将RNA结合与ATP水解结合起来。RIG-I属于解旋酶超级家族2的Dice-RIG-I分支，这种结构揭示了运动域、辅助机械结构域和RNA之间的复杂相互作用，这对于更广泛地理解该蛋白质家族和其他ATPase的纳米机械功能具有重要意义。
Intracellular RIG-I-like receptors (RLRs, including RIG-I, MDA-5, and LGP-2) recognize viral RNAs as pathogen-associated molecular patterns (PAMPs) and initiate an antiviral immune response. To understand the molecular basis of this process, we determined the crystal structure of RIG-I in complex with double-stranded RNA. The dsRNA is sheathed within a network of protein domains that include a conserved “helicase” domain (regions HEL1 and HEL2), a specialized insertion domain (HEL2i), and a C-terminal regulatory domain (CTD). A V-shaped pincer connects HEL2 and the CTD by gripping an α-helical shaft that extends from HEL1. In this way, the pincer coordinates functions of all the domains and couples RNA binding with ATP hydrolysis. RIG-I falls within the Dicer-RIG-I clade of super family 2 of helicases and this structure reveals complex interplay between motor domains, accessory mechanical domains and RNA that has implications for understanding the nanomechanical function this protein family and other ATPases more broadly.
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DOI：
10.1107/s0907444905036693
发表时间：
2006-01-01
影响因子：
2.2
作者：
Evans, P
通讯作者：
Evans, P
影响因子：
14.9
作者：
Gorbalenya AE;Koonin EV;Donchenko AP;Blinov VM
通讯作者：
Blinov VM
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
3.4
作者：
De la Cruz, EM;Sweeney, HL;Ostap, EM
通讯作者：
Ostap, EM
影响因子：
6.1
作者：
Konarev, PV;Volkov, VV;Svergun, DI
通讯作者：
Svergun, DI