Renal gamma-glutamyl transpeptidases: influence of glycosylation on the electrophoretic behavior and molecular weights of their subunits.
Renal gamma-glutamyl transpeptidases: influence of glycosylation on the electrophoretic behavior and molecular weights of their subunits.
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肾γ-谷氨酰转肽酶：糖基化对其亚基的电泳行为和分子量的影响。
DOI：
10.1016/s0006-291x(86)80170-x
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发表时间：
1986
影响因子：
3.1
通讯作者：
Khadse,V
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tate,SS;Khadse,V
哺乳动物肾γ-谷氨酰转肽酶轻亚基分子量（Mr）为21 ~ 25 K；对于大亚基（51至72 K），可以看到更宽的范围。然而，这些酶（大鼠、人类和牛）的化学去糖基化产生的亚基每个都具有相同的Mr（重亚基和轻亚基分别为41和19 K），这表明这些糖蛋白的肽骨架之间具有很强的相似性。免疫学数据也表明这些酶之间具有同源性。因此，在天然亚基的mr中观察到的差异似乎与这些蛋白质糖基化的程度和性质有关。
The molecular weights (Mr) of mammalian renal γ-glutamyl transpeptidase light subunits vary from 21 to 25 K; a much broader range is seen for the large subunit (51 to 72 K). However, chemical deglycosylation of these enzymes (rat, human, and bovine) yields subunits each of which exhibits identical Mr(41 and 19 K for the heavy and light subunits, respectively), suggesting strong similarity between the peptide backbones of these glycoproteins. Immunological data also indicate homologies between these enzymes. The differences observed in the Mrof native subunits thus seem to be related to the extent and nature of glycosylation of these proteins.
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