Parallel β-sheet secondary structure is stabilized and terminated by interstrand disulfide cross-linking.
Parallel β-sheet secondary structure is stabilized and terminated by interstrand disulfide cross-linking.
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DOI：
10.1021/ja208856c
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发表时间：
2012-01-11
影响因子：
15
通讯作者：
Gellman, Samuel H.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Almeida, Aaron M.;Li, Rebecca;Gellman, Samuel H.
在蛋白质中，平行β-Sheet相邻链上的半胱氨酸残基之间的二硫键很少，这表明平行β-Sheet结构不是通过这种二硫键交联键稳定的。我们报告的实验结果表明，令人惊讶的是，链间二硫键可以稳定由水溶液中自主折叠的多肽形成的平行β-Sheet。核磁共振分析表明，平行的β-Sheet结构终止于二硫键之外，这导致在其中一个半胱氨酸残基上偏离了延伸的主干构象。
Disulfide bonds between Cys residues in adjacent strands of parallel β-sheet are rare among proteins, which suggests that parallel β-sheet structure is not stabilized by such disulfide crosslinks. We report experimental results that show, surprisingly, that an inter-strand disulfide bond can stabilize parallel β-sheet formed by an autonomously folding peptide in aqueous solution. NMR analysis reveals that parallel β-sheet structure is terminated beyond the disulfide bond, which causes deviation from the extended backbone conformation at one of the Cys residues.
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