Chemical Labeling and Enrichment of Histone Glyoxal Adducts.
Chemical Labeling and Enrichment of Histone Glyoxal Adducts.
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DOI：
10.1021/acschembio.1c00864
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发表时间：
2022-04-15
影响因子：
4
通讯作者：
Zheng, Qingfei
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ray, Devin M.;Jennings, Erin Q.;Maksimovic, Igor;Chai, Xander;Galligan, James J.;David, Yael;Zheng, Qingfei
由于其长的半衰期和高度的亲核尾巴，组蛋白特别容易积累非酶共价修饰，如糖基化。由于组蛋白在所有DNA模板化过程中发挥的调节作用，由此产生的修饰可以对细胞生理学产生深远的影响；然而，蛋白质上美拉德化学的复杂性使得对糖化蛋白质的跟踪和丰富成为一项具有挑战性的任务。在这里，我们使用定量蛋白质组学和苯胺衍生的GO反应探针来表征乙二醛(GO)对组蛋白的修饰。此外，我们利用这一化学来证明糖化调节蛋白DJ-1和GLO1减少组蛋白GO加合物的水平。最后，我们使用两轮下拉方法富集组蛋白H3GO糖基化，并将这些加合物映射到特定的染色质区域。
Because of their long half-lives and highly nucleophilic tails, histones are particularly susceptible to accumulating nonenzymatic covalent modifications, such as glycation. The resulting modifications can have profound effects on cellular physiology due to the regulatory role histones play in all DNA-templated processes; however, the complexity of Maillard chemistry on proteins makes tracking and enriching for glycated proteins a challenging task. Here, we characterize glyoxal (GO) modifications on histones using quantitative proteomics and an aniline-derived GO-reactive probe. In addition, we leverage this chemistry to demonstrate that the glycation regulatory proteins DJ-1 and GLO1 reduce levels of histone GO adducts. Finally, we employ a two-round pull-down method to enrich histone H3 GO glycation and map these adducts to specific chromatin regions.
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影响因子：
14.8
作者：
Garcia, Benjamin A.;Mollah, Sahana;Hunt, Donald F.
通讯作者：
Hunt, Donald F.
DOI：
10.1006/bbrc.1995.1935
发表时间：
1995-07-06
影响因子：
3.1
作者：
GUGLIUCCI, A;BENDAYAN, M
通讯作者：
BENDAYAN, M
影响因子：
7.4
作者：
Galligan JJ;Kingsley PJ;Wauchope OR;Mitchener MM;Camarillo JM;Wepy JA;Harris PS;Fritz KS;Marnett LJ
通讯作者：
Marnett LJ
影响因子：
2.7
作者：
Wang, Tina;Streeter, Matthew D.;Spiegel, David A.
通讯作者：
Spiegel, David A.
影响因子：
8.6
作者：
Gaffney, Dominique O.;Jennings, Erin Q.;Galligan, James J.
通讯作者：
Galligan, James J.