Evolvability of yeast protein-protein interaction interfaces.
Evolvability of yeast protein-protein interaction interfaces.
复制标题
酵母蛋白质-蛋白质相互作用界面的进化性。
DOI：
10.1016/j.jmb.2012.03.021
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发表时间：
2012
影响因子：
5.6
通讯作者：
Talavera D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Talavera D
蛋白质-蛋白质相互作用的功能重要性表明，它们的相互作用界面应该有很强的进化约束。然而，结合界面经常受到氨基酸替换的影响。由于接口内部的共同进化而产生的变化可能导致可变性，但不是普遍存在的。对于表面接受替代的能力的另一种解释可能是许多残基可以在不影响相互作用的情况下改变。这些类型的候选残基是那些仅通过蛋白质主链，β-碳或相关氢原子进行链间相互作用的残基。由于几乎所有的残基都有这些原子，我们假设这些界面残基的子集可能比那些通过其他原子相互作用的残基更容易被取代。我们称这种相互作用为“残数类型无关”。研究这一假设，我们发现蛋白质相互作用界面中近四分之一的残基只进行链间残基类型无关的接触。与残基类型特异性相互作用的残基相比，这些残基的结构约束和保守性更低。我们提出残基类型无关的相互作用允许在保持结合特异性的同时在结合接口中进行替换。
The functional importance of protein–protein interactions indicates that there should be strong evolutionary constraint on their interaction interfaces. However, binding interfaces are frequently affected by amino acid replacements. Change due to coevolution within interfaces can contribute to variability but is not ubiquitous. An alternative explanation for the ability of surfaces to accept replacements may be that many residues can be changed without affecting the interaction. Candidates for these types of residues are those that make interchain interaction only through the protein main chain, β-carbon, or associated hydrogen atoms. Since almost all residues have these atoms, we hypothesize that this subset of interface residues may be more easily substituted than those that make interactions through other atoms. We term such interactions “residue type independent.” Investigating this hypothesis, we find that nearly a quarter of residues in protein interaction interfaces make exclusively interchain residue-type-independent contacts. These residues are less structurally constrained and less conserved than residues making residue-type-specific interactions. We propose that residue-type-independent interactions allow substitutions in binding interfaces while the specificity of binding is maintained.
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