Interaction of polyamines and magnesium with casein kinase II.
Interaction of polyamines and magnesium with casein kinase II.
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多胺和镁与酪蛋白激酶 II 的相互作用。
DOI：
10.1016/0003-9861(84)90609-x
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发表时间：
1984
影响因子：
3.9
通讯作者：
Traugh,JA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hathaway,GM;Traugh,JA
在网状红细胞中，多胺似乎是酪蛋白激酶II的生理相关激活剂[Hathaway， G. M. and Traugh， J. A.（1984）。医学杂志。化学。, 259, 7011 - 7015]。多胺和Mg2+相互作用激活酪蛋白激酶II的机制已被研究。这些研究是在保持离子强度恒定在0.1 m的情况下进行的。在低Mg2+(2.5 mm)条件下，精胺激活导致酪蛋白表观tkm降低33%。在此条件下，反应的最大速度提高了2.3倍，275 μ精胺的刺激达到了半最大。在动力学最优的Mg2+浓度为12.5 mm时，精胺对kmandvmax的影响减小，达到最大刺激50%所需的精胺浓度增加到750 μm。在两种Mg2+浓度下获得的动力学数据表明，Mg2+和精胺竞争相同形式的酶。当Mg2+浓度大于1 mm时，速度与Mg2+浓度的双倒数图显示向下弯曲，这些结果被解释为酶上有两个明显为0.5和2.5 mm的结合位点的证据。在没有过量mgcl2的情况下，用ATP-Mg2+进行的实验得出的结果与酶对金属离子的绝对需求一致，而金属离子不能被精胺取代。这些结果与酶-激活剂复合物的形成一致。提出了一种模型，其中精胺在酶的一个位点上激活酪蛋白激酶II，在这个位点上mgcl2也可以结合，而另一个高亲和力位点只存在于金属离子上。
In reticulocytes, polyamines appear to be physiologically relevant activators of casein kinase II [Hathaway, G. M. and Traugh, J. A. (1984).J. Biol. Chem.,259, 7011–7015]. The mechanism by which polyamines and Mg2+interact to activate casein kinase II has been investigated. These studies were conducted by holding ionic strength constant at 0.10m. At low Mg2+(2.5 mm), activation by spermine resulted in a 33% decrease in the apparentKmfor casein. Under these conditions, a 2.3-fold increase in the maximum velocity of the reaction was observed, and half-maximal stimulation was obtained with 275 μmspermine. At a kinetically optimal Mg2+concentration of 12.5 mm, the effects of spermine onKmandVmaxwere reduced, and the concentration of spermine required to give 50% of maximal stimulation was increased to 750 μm. Kinetic data obtained at the two Mg2+concentrations indicated that Mg2+and spermine competed for the same form of the enzyme. Double-reciprocal plots of velocity versus Mg2+concentration showed downward curvature at Mg2+concentrations higher than 1 mm, and these results were interpreted as evidence for two binding sites on the enzyme with an apparentKmof 0.5 and 2.5 mm. Experiments carried out with ATP-Mg2+in the absence of excess MgCl2gave results consistent with an absolute requirement of the enzyme for the metal ion which could not be replaced by spermine. These results are consistent with the formation of an enzyme-activator complex. A model is proposed where spermine activates casein kinase II at one site on the enzyme at which MgCl2can also bind, while a second, high-affinity site exists exclusively for the metal ion.
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P. Mäenpää
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