A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins.
A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins.
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一项系统调查鉴定了朊病毒并阐明了朊病毒蛋白的序列特征。
DOI：
10.1016/j.cell.2009.02.044
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发表时间：
2009-04-03
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Lindquist S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Alberti S;Halfmann R;King O;Kapila A;Lindquist S
朊病毒是在结构和功能不同的状态之间转换的蛋白质，其中一种或多种是可传播的。在酵母中，这种能力允许它们作为表型遗传的非孟德尔元件。为了加深我们对朊病毒生物学的理解，我们对S. cerevisiae，随后对100种朊病毒候选物进行实验研究。我们发现了一个意想不到的氨基酸偏好在聚集倾向的候选人，并发现其中19个也可以形成朊病毒。这些朊病毒蛋白中至少有一种，Mot3，在其自然环境中产生真正的朊病毒，增加群体水平的表型异质性。这些蛋白质的自我延续状态提供了可遗传的表型变异的巨大来源，增加了酵母菌群对不同环境的适应性。
Prions are proteins that convert between structurally and functionally distinct states, one or more of which is transmissible. In yeast, this ability allows them to act as non-Mendelian elements of phenotypic inheritance. To further our understanding of prion biology, we conducted a bioinformatic proteome-wide survey for prionogenic proteins in S. cerevisiae, followed by experimental investigations of 100 prion candidates. We found an unexpected amino acid bias in aggregation-prone candidates and discovered that 19 of these could also form prions. At least one of these prion proteins, Mot3, produces a bona fide prion in its natural context that increases population-level phenotypic heterogeneity. The self-perpetuating states of these proteins present a vast source of heritable phenotypic variation that increases the adaptability of yeast populations to diverse environments.
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