cDNA cloning and predicted amino acid sequence of Glycera dibranchiata monomer hemoglobin IV.
cDNA cloning and predicted amino acid sequence of Glycera dibranchiata monomer hemoglobin IV.
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Glycera dibranchiata单体血红蛋白IV的cDNA克隆和预测氨基酸序列。
DOI：
10.1021/bi00447a038
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Satterlee,JD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Simons,PC;Satterlee,JD
修订稿于 1989 年 6 月 16 日收到 摘要：本实验室分离的来自 Glycera dibranchiata 红细胞的三种主要单体血红蛋白从其 N 末端进行了测序。使用一段氨基酸序列同一性来确定混合寡脱氧核苷酸的序列，该序列将与编码氨基酸的所有 12 种可能的 mRNA 序列互补。使用来自 G. dibranchiata 红细胞的聚 (A+) RNA 构建 cDNA 文库，用寡核苷酸探测文库，将找到的最长阳性插入片段亚克隆到测序质粒中，然后进行测序。第一个长745个碱基，包含85个碱基的S'-非翻译RNA、编码148个氨基酸的444个碱基的开放阅读框和216个碱基的3'-非翻译区。预测的氨基酸序列与 G. dibranchiata 单体球蛋白组分 IV 的前 25 个氨基酸相匹配。与 Imamura 等人 (1972) 发表的序列相比，该序列包含一个 N 端甲硫氨酸加上 18 个其他大部分保守的序列变化，从我们的部分测序来看，该序列似乎是单体珠蛋白组分 II。我们确认 E7 位点存在亮氨酸，大多数肌红蛋白和血红蛋白中的亮氨酸是组氨酸。
Revised Manuscript Received June 16, 1989 abstract: The three major monomer hemoglobins from Glycera dibranchiata erythrocytesisolated in this laboratory were sequenced from their N-termini. A stretch of amino acid sequence identity was used to determine the sequence of a mixed oligodeoxynucleotide that would be complementary to all 12 possible mRNA sequences coding for the amino acids. A cDNA library was constructed by using poly (A+) RNA from G. dibranchiata erythrocytes, the library was probed with the oligonucleotide, and the longest positive inserts found were subcloned into a sequencing plasmid and then sequenced. The first one was 745 bases long, containing 85 bases of S'-untranslated RNA, an open readingframe of 444 bases coding for 148 amino acids, and a 3'-untranslated region of 216 bases. The predicted amino acid sequence matches the first 25 amino acids of G. dibranchiata monomer globin component IV. The sequence contains an N-terminal methionine plus 18 other mostly conservative sequence changes compared to thepublished sequence of Imamura et al.(1972), which appears from our partial sequencing to be monomer globin component II. We confirm the presence of leucine in the E7 position, which is histidine in most myoglobins and hemoglobins.
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