Glycan shield of the ebolavirus envelope glycoprotein GP.
Glycan shield of the ebolavirus envelope glycoprotein GP.
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埃博拉病毒包膜糖蛋白GP的聚糖屏蔽（结构）
DOI：
10.1038/s42003-022-03767-1
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发表时间：
2022-08-04
影响因子：
5.9
通讯作者：
Snijder, Joost
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Peng, Weiwei;Rayaprolu, Vamseedhar;Parvate, Amar D.;Pronker, Matti F.;Hui, Sean;Parekh, Diptiben;Shaffer, Kelly;Yu, Xiaoying;Saphire, Erica O.;Snijder, Joost
埃博拉病毒的包膜糖蛋白GP对于宿主细胞的进入至关重要，并且是宿主抗体反应的主要靶点。GP高度糖基化，有多达17个N -连接位点，在其无序的黏蛋白样结构域（MLD）中有众多O -连接聚糖，以及三个预测的C -连接甘露糖基化位点。糖基化对于宿主细胞附着、GP的稳定性和融合活性以及避免被血清抗体中和都很重要。在此，我们利用糖蛋白质组学来分析埃博拉病毒GP的位点特异性糖基化模式。我们在MLD中检测到多达16个独特的O -连接糖基化位点，以及在受体结合的GP1亚基中有两个O -连接位点。在N -连接糖基化序列子中观察到多个O -连接聚糖，这表明两种修饰类型之间存在相互作用。我们证实了全长三聚体GP中W288的C -甘露糖基化。我们发现大多数N -连接位点存在复杂的糖基化，而保守位点N257，尤其是N563富含未加工的聚糖，这表明其通过DC - SIGN/L - SIGN在宿主细胞附着中起作用。我们的研究结果阐明了N -、O -和C -连接聚糖如何共同构建GP的异质性聚糖屏障，为未来埃博拉病毒GP -抗体相互作用的免疫学研究和功能解释提供指导。
利用基于质谱的糖蛋白质组学对埃博拉病毒包膜糖蛋白GP中的位点特异性N -、O -和C -连接聚糖进行了表征。
The envelope glycoprotein GP of the ebolaviruses is essential for host cell entry and the primary target of the host antibody response. GP is heavily glycosylated with up to 17 N-linked sites, numerous O-linked glycans in its disordered mucin-like domain (MLD), and three predicted C-linked mannosylation sites. Glycosylation is important for host cell attachment, GP stability and fusion activity, and shielding from neutralization by serum antibodies. Here, we use glycoproteomics to profile the site-specific glycosylation patterns of ebolavirus GP. We detect up to 16 unique O-linked glycosylation sites in the MLD, and two O-linked sites in the receptor-binding GP1 subunit. Multiple O-linked glycans are observed within N-linked glycosylation sequons, suggesting crosstalk between the two types of modifications. We confirmed C-mannosylation of W288 in full-length trimeric GP. We find complex glycosylation at the majority of N-linked sites, while the conserved sites N257 and especially N563 are enriched in unprocessed glycans, suggesting a role in host-cell attachment via DC-SIGN/L-SIGN. Our findings illustrate how N-, O-, and C-linked glycans together build the heterogeneous glycan shield of GP, guiding future immunological studies and functional interpretation of ebolavirus GP-antibody interactions. Site-specific N-, O-, and C-linked glycans are characterized in the ebolavirus envelope glycoprotein GP using mass spectrometry-based glycoproteomics.
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影响因子：
5.4
作者：
Go, Eden P.;Herschhorn, Alon;Desaire, Heather
通讯作者：
Desaire, Heather
DOI：
10.1056/nejmoa1411100
发表时间：
2014-10-16
期刊：
The New England journal of medicine
影响因子：
--
作者：
WHO Ebola Response Team;Aylward B;Barboza P;Bawo L;Bertherat E;Bilivogui P;Blake I;Brennan R;Briand S;Chakauya JM;Chitala K;Conteh RM;Cori A;Croisier A;Dangou JM;Diallo B;Donnelly CA;Dye C;Eckmanns T;Ferguson NM;Formenty P;Fuhrer C;Fukuda K;Garske T;Gasasira A;Gbanyan S;Graaff P;Heleze E;Jambai A;Jombart T;Kasolo F;Kadiobo AM;Keita S;Kertesz D;Koné M;Lane C;Markoff J;Massaquoi M;Mills H;Mulba JM;Musa E;Myhre J;Nasidi A;Nilles E;Nouvellet P;Nshimirimana D;Nuttall I;Nyenswah T;Olu O;Pendergast S;Perea W;Polonsky J;Riley S;Ronveaux O;Sakoba K;Santhana Gopala Krishnan R;Senga M;Shuaib F;Van Kerkhove MD;Vaz R;Wijekoon Kannangarage N;Yoti Z
通讯作者：
Yoti Z
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
6.4
作者：
Aleksandrowicz, Paulina;Marzi, Andrea;Schnittler, Hans-Joachim
通讯作者：
Schnittler, Hans-Joachim
影响因子：
28.3
作者：
Goldstein T;Anthony SJ;Gbakima A;Bird BH;Bangura J;Tremeau-Bravard A;Belaganahalli MN;Wells HL;Dhanota JK;Liang E;Grodus M;Jangra RK;DeJesus VA;Lasso G;Smith BR;Jambai A;Kamara BO;Kamara S;Bangura W;Monagin C;Shapira S;Johnson CK;Saylors K;Rubin EM;Chandran K;Lipkin WI;Mazet JAK
通讯作者：
Mazet JAK