Considerations for defining +80 Da mass shifts in mass spectrometry-based proteomics: phosphorylation and beyond.
Considerations for defining +80 Da mass shifts in mass spectrometry-based proteomics: phosphorylation and beyond.
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DOI：
10.1039/d3cc02909c
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发表时间：
2023-09-26
影响因子：
4.9
通讯作者：
Eyers, Claire E.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Daly, Leonard A.;Clarke, Christopher J.;Po, Allen;Oswald, Sally O.;Eyers, Claire E.
翻译后修饰（PTM）是普遍存在的，是调节蛋白质功能的关键。了解个体PTM的动态及其生物学作用需要强大的表征。质谱法（MS）是鉴定和定量蛋白质修饰的首选方法。这篇文章的重点是基于MS的分析，这些共价修饰诱导+80 Da的质量转移，特别是磷酸化和硫酸化，考虑到与它们的歧视和精确定位多肽链上的修饰位点相关的挑战。特别是磷酸化是高度丰富的，动态的，可以发生在许多残基上以调用特定功能，因此稳健的表征对于理解生物学相关性至关重要。展示我们的工作在该领域的其他发展的背景下，我们强调的方法富集和磷酸化（规范和非规范）和硫酸化肽的位点定位，以及在完整蛋白质（自上而下的蛋白质组学）的背景下的修饰分析，以探索组合作用。最后，我们讨论了本地离子迁移率MS的应用，探讨这些PTM对蛋白质结构和配体结合的影响。这篇专题文章讨论了基于质谱的蛋白质磷酸化和硫酸化的表征、定位和区分策略，并考虑了该领域的未来发展方向。
Post-translational modifications (PTMs) are ubiquitous and key to regulating protein function. Understanding the dynamics of individual PTMs and their biological roles requires robust characterisation. Mass spectrometry (MS) is the method of choice for the identification and quantification of protein modifications. This article focusses on the MS-based analysis of those covalent modifications that induce a mass shift of +80 Da, notably phosphorylation and sulfation, given the challenges associated with their discrimination and pinpointing the sites of modification on a polypeptide chain. Phosphorylation in particular is highly abundant, dynamic and can occur on numerous residues to invoke specific functions, hence robust characterisation is crucial to understanding biological relevance. Showcasing our work in the context of other developments in the field, we highlight approaches for enrichment and site localisation of phosphorylated (canonical and non-canonical) and sulfated peptides, as well as modification analysis in the context of intact proteins (top down proteomics) to explore combinatorial roles. Finally, we discuss the application of native ion-mobility MS to explore the effect of these PTMs on protein structure and ligand binding. This feature article discusses mass spectrometry-based strategies for the characterisation, localisation and differentiation of phosphorylation and sulfation on proteins, and considers future directions in the field.
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影响因子：
7.4
作者：
Jia, Chenxi;Wu, Zhe;Lietz, Christopher B.;Liang, Zhidan;Cui, Qiang;Li, Lingjun
通讯作者：
Li, Lingjun
DOI：
10.1007/s13361-018-1984-0
发表时间：
2019-01
影响因子：
3.2
作者：
Vonderach M;Byrne DP;Barran PE;Eyers PA;Eyers CE
通讯作者：
Eyers CE
影响因子：
3.9
作者：
Connor, PA;McQuillan, AJ
通讯作者：
McQuillan, AJ
DOI：
10.1083/jcb.201606077
发表时间：
2017-11-06
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Bury L;Coelho PA;Simeone A;Ferries S;Eyers CE;Eyers PA;Zernicka-Goetz M;Glover DM
通讯作者：
Glover DM
影响因子：
3.4
作者：
Durbin, Kenneth R.;Tran, John C.;Zamdborg, Leonid;Sweet, Steve M. M.;Catherman, Adam D.;Lee, Ji Eun;Li, Mingxi;Kellie, John F.;Kelleher, Neil L.
通讯作者：
Kelleher, Neil L.