Characterization of a 64‐kd protein phosphorylated during chemotactic activation with IL‐8 and fMLP of human polymorphonuclear leukocytes. II. Purification and amino acid analysis of phosphorylated 64‐kd protein
Characterization of a 64‐kd protein phosphorylated during chemotactic activation with IL‐8 and fMLP of human polymorphonuclear leukocytes. II. Purification and amino acid analysis of phosphorylated 64‐kd protein
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人多形核白细胞趋化激活过程中 64-kd 蛋白的表征 II 磷酸化 64-kd 蛋白的纯化和氨基酸分析。
DOI：
10.1002/jlb.54.1.10
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发表时间：
1993
影响因子：
5.5
通讯作者：
Kazuo Suzuki
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Shibata;Y. Yamakawa;T. Ohoka;S. Mizuno;Kazuo Suzuki
肺巨细胞癌衍生的趋化蛋白(LUCT)/IL - 8和fMet - Leu - Phe刺激32P标记的人多形核白细胞（PMNs）中64 - kd蛋白（p64）的磷酸化。采用DEAE - Sepharose CL6B柱层析、羟基磷灰石高效液相色谱和反相高效液相色谱从人PMNs （1.8 × 109细胞）细胞质中纯化p64。羟基磷灰石高效液相色谱法分离p64s，得到含有非磷酸化和磷酸化p64的两个峰。测定每个p64的氨基酸组成。每个p64都直接进行了氨基酸测序，但无法检测到蛋白质氨基末端的氨基酸残基。从p64的氨基酸组成和其他特征分析结果表明，p64与I - plastin相同，后者是一种白细胞特异性蛋白。
Lung giant cell carcinoma‐derived chemotactic protein (LUCT)/IL‐8 and fMet‐Leu‐Phe stimulate phosphorylation of a 64‐kd protein (p64) in 32P‐labeled human polymorphonuclear leukocytes (PMNs). The p64 was purified from cytosol of human PMNs (1.8 × 109 cells) by DEAE‐Sepharose CL6B column chromatography, hydroxyapatite HPLC, and reverse‐phase HPLC. By hydroxyapatite HPLC, p64s were separated and produced two peaks containing both nonphosphorylated and phosphorylated p64. Amino acid composition of each p64 was determined. Each p64 was directly subjected to amino acid sequencing, but the amino acid residue in the amino‐terminal of the proteins could not be detected. From the results of amino acid composition and other characters of p64, it is suggested that p64 is identical to I‐plastin, which is a leukocyte‐specific protein.
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影响因子：
15.9
作者：
BABIOR, BM
通讯作者：
BABIOR, BM
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DOI：
10.1016/0167-4838(89)90200-8
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期刊：
Biochimica et biophysica acta
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--
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DOI：
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通讯作者：
R. Snyderman;E. Goetzl