Phosphorylation stoichiometries of human eukaryotic initiation factors.
Phosphorylation stoichiometries of human eukaryotic initiation factors.
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DOI：
10.3390/ijms150711523
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发表时间：
2014-06-27
影响因子：
5.6
通讯作者：
Leary JA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Andaya A;Villa N;Jia W;Fraser CS;Leary JA
真核翻译起始因子是调控核酸转化为功能蛋白的主要分子效应因子。通常称为eIF（真核起始因子），这套蛋白质由至少25个单独的亚基组成，这些亚基在mRNA翻译过程中以协调、调节的方式发挥作用。eIF调控的多个方面尚未阐明，然而，许多必要的蛋白质因子被磷酸化。在此，我们已经从对数生长期HeLa细胞裂解物产生的eIF2、eIF3和eIF4G中分离、鉴定和定量磷酸化位点。我们的调查是第一个研究，全球量化eIF磷酸化位点，并说明了丰富的磷酸化之间的差异，每个因素的残基。因此，识别那些在对数生长期条件下表现出高或低磷酸化水平的磷酸酶可能有助于研究人员将研究工作集中在特定的磷酸酶上，这些磷酸酶可能具有与mRNA翻译密切相关的重要调节机制。
Eukaryotic translation initiation factors are the principal molecular effectors regulating the process converting nucleic acid to functional protein. Commonly referred to as eIFs (eukaryotic initiation factors), this suite of proteins is comprised of at least 25 individual subunits that function in a coordinated, regulated, manner during mRNA translation. Multiple facets of eIF regulation have yet to be elucidated; however, many of the necessary protein factors are phosphorylated. Herein, we have isolated, identified and quantified phosphosites from eIF2, eIF3, and eIF4G generated from log phase grown HeLa cell lysates. Our investigation is the first study to globally quantify eIF phosphosites and illustrates differences in abundance of phosphorylation between the residues of each factor. Thus, identification of those phosphosites that exhibit either high or low levels of phosphorylation under log phase growing conditions may aid researchers to concentrate their investigative efforts to specific phosphosites that potentially harbor important regulatory mechanisms germane to mRNA translation.
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