Identification of a Bacillus thuringiensis Cry11Ba toxin-binding aminopeptidase from the mosquito, Anopheles quadrimaculatus.
Identification of a Bacillus thuringiensis Cry11Ba toxin-binding aminopeptidase from the mosquito, Anopheles quadrimaculatus.
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DOI：
10.1186/1471-2091-7-16
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发表时间：
2006-05-22
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Dean DH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Abdullah MA;Valaitis AP;Dean DH
从几种鳞翅目昆虫中分离的氨肽酶N（APN）型蛋白质被认为是Cry毒素的苏云金芽孢杆菌（Bt）毒素结合蛋白（受体）。我们检测了来自四斑按蚊的刷状缘膜囊泡（BBMV）蛋白，以确定来自该生物体的APN是否会结合对其具有活性的杀蚊Cry毒素。从四斑按蚊的刷状缘膜中分离出具有APN活性的100-kDa蛋白（APNAnq 100）。通过表面等离子体共振的天然状态结合分析显示，APNAnq 100与杀蚊Bt毒素Cry 11Ba形成紧密结合，但不与Cry 2Aa、Cry 4 Ba或Cry 11 Aa形成紧密结合。四斑按蚊的氨肽酶是苏云金芽孢杆菌Cry 11Ba的特异性结合蛋白。
Aminopeptidase N (APN) type proteins isolated from several species of lepidopteran insects have been implicated as Bacillus thuringiensis (Bt) toxin-binding proteins (receptors) for Cry toxins. We examined brush border membrane vesicle (BBMV) proteins from the mosquito Anopheles quadrimaculatus to determine if APNs from this organism would bind mosquitocidal Cry toxins that are active to it. A 100-kDa protein with APN activity (APNAnq 100) was isolated from the brush border membrane of Anopheles quadrimaculatus. Native state binding analysis by surface plasmon resonance shows that APNAnq 100 forms tight binding to a mosquitocidal Bt toxin, Cry11Ba, but not to Cry2Aa, Cry4Ba or Cry11Aa. An aminopeptidase from Anopheles quadrimaculatus mosquitoes is a specific binding protein for Bacillus thuringiensis Cry11Ba.
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