Application of Rhodococcus jostii RHA1 glycolate oxidase as an efficient accessory enzyme for lignin conversion by bacterial Dyp peroxidase enzymes.
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DOI：
10.1039/d3gc00475a
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发表时间：
2023-05-09
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细菌染料脱色过氧化物酶对木质素的氧化需要过氧化氢作为共底物，这是一种不稳定且具有腐蚀性的氧化剂。我们已经鉴定出一种来自红球菌 jostii RHA1 的乙醇酸氧化酶，它可以在 pH 6.5 下与来自农杆菌属的 DyP 过氧化物酶有效偶联。或睾丸酮丛毛单胞菌，在不添加过氧化氢的情况下氧化木质素底物。乔斯红球菌 RHA1 乙醇酸氧化酶 (RjGlOx) 具有氧化一系列 α-酮醛和 α-羟基酸底物的活性，并且还具有将羟甲基糠醛 (HMF) 氧化为呋喃二甲酸的活性。 RjG10x与农杆菌的组合。 DyP 或睾酮梭菌 DyP 从有机溶剂木质素底物中产生新的且数量增加的低分子量芳香族产物，并且能够通过处理来自纤维素生物燃料生产的木质素残渣和从聚合胡敏素底物中产生高价值产物。细菌染料脱色过氧化物酶对木质素的氧化需要过氧化氢作为共底物，这是一种不稳定且具有腐蚀性的氧化剂。
Lignin oxidation by bacterial dye-decolorizing peroxidase enzymes requires hydrogen peroxide as a co-substrate, an unstable and corrosive oxidant. We have identified a glycolate oxidase enzyme from Rhodococcus jostii RHA1 that can couple effectively at pH 6.5 with DyP peroxidase enzymes from Agrobacterium sp. or Comamonas testosteroni to oxidise lignin substrates without addition of hydrogen peroxide. Rhodococcus jostii RHA1 glycolate oxidase (RjGlOx) has activity for oxidation of a range of α-ketoaldehyde and α-hydroxyacid substrates, and is also active for oxidation of hydroxymethylfurfural (HMF) to furandicarboxylic acid. The combination of RjGlOx with Agrobacterium sp. DyP or C. testosteroni DyP generated new and enhanced amounts of low molecular weight aromatic products from organosolv lignin substrates, and was able to generate high-value products from treatment of lignin residue from cellulosic biofuel production, and from a polymeric humin substrate. Lignin oxidation by bacterial dye-decolorizing peroxidase enzymes requires hydrogen peroxide as a co-substrate, an unstable and corrosive oxidant.
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