Uncovering novel biochemistry in the mechanism of tryptophan tryptophylquinone cofactor biosynthesis.
Uncovering novel biochemistry in the mechanism of tryptophan tryptophylquinone cofactor biosynthesis.
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DOI：
10.1016/j.cbpa.2009.06.026
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发表时间：
2009-10
影响因子：
7.8
通讯作者：
Davidson, Victor L.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wilmot, Carrie M.;Davidson, Victor L.
源于酶多肽内氨基酸残基翻译后修饰的醌辅因子在多种生物过程中发挥作用，这些过程涵盖从细菌的新陈代谢到人类的炎症和结缔组织成熟。近年来，对其中一种辅因子——色氨酸色氨酰醌（TTQ）生物合成的研究，为产生这些源自蛋白质的辅因子所需的新型化学过程提供了实例。一种新型的c型双血红素酶MauG，在一个119 - kDa的蛋白质底物中催化一个六电子氧化反应，从而完成TTQ的生物合成。翻译后修饰反应通过一种前所未有的由两个血红素组成的相当于Fe(V)的催化中间体进行；其中一个是Fe(IV)=O，另一个是具有由氨基酸残基提供轴向配体的六配位Fe(IV)。这种高价双血红素物质是化合物I的一种替代物，化合物I是一种带有卟啉或氨基酸阳离子自由基的Fe(IV)=O血红素，它通常是血红素依赖的加氧酶和过氧化物酶的活性中间体。
Catalytic quinone cofactors derived from posttranslational modification of amino acid residues within the enzyme polypeptide have roles in a variety of biological processes ranging from metabolism in bacteria to inflammation and connective tissue maturation in humans. In recent years, studies of the biosynthesis of one of these cofactors, tryptophan tryptophylquinone (TTQ), have provided examples of novel chemistry that is required for the generation of these protein-derived cofactors. A novel c-type diheme enzyme, MauG, catalyzes a six-electron oxidation that completes TTQ biosynthesis in a 119-kDa protein substrate. The posttranslational modification reactions proceed via an unprecedented Fe(V) equivalent catalytic intermediate comprised of two hemes; one an Fe(IV)=O and the other a six-coordinate Fe(IV) with axial ligands provided by amino acid residues. This high valent diheme species is an alternative to Compound I, an Fe(IV)=O heme with a porphyrin or amino acid cation radical, which is typically the reactive intermediate of heme-dependent oxygenases and peroxidases.
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DOI：
10.1165/ajrcmb/5.3.206
发表时间：
1991-09-01
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作者：
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通讯作者：
TRACKMAN, PC