Domain analysis of the tubulin cofactor system: a model for tubulin folding and dimerization.
Domain analysis of the tubulin cofactor system: a model for tubulin folding and dimerization.
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DOI：
10.1186/1471-2105-4-46
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发表时间：
2003-10-10
影响因子：
3
通讯作者：
Godzik A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Grynberg M;Jaroszewski L;Godzik A
微管蛋白的正确折叠和二聚化，在它们加入微管结构之前，需要一组称为辅因子A至E的保守蛋白质。辅因子的生化分析使人们了解了它们的一般功能，但对这些蛋白质的结构域结构和详细的分子功能知之甚少。结合建模和折叠预测工具，我们提出了所有辅因子的3D模型，包括几个以前未注释的辅因子B-E域。除了辅因子D中新的HEAT和Armadillo结构域以及辅因子C中一个不寻常的血影蛋白样结构域外，我们还在辅因子B和E中鉴定了一个新的泛素样结构域亚家族。总之，这些观察结果提供了一个可靠的，分子水平的辅因子复合物模型。远距离同源性搜索允许确定的未知区域的辅因子作为自力更生的域，并允许我们提出一个详细的假设，辅因子复合物如何执行其功能。
The correct folding and dimerization of tubulins, before their addition to the microtubular structure, needs a group of conserved proteins called cofactors A to E. The biochemical analysis of cofactors gave an insight to their general functions, however not much is known about the domain structure and detailed, molecular function of these proteins. Combining modelling and fold prediction tools, we present 3D models of all cofactors, including several previously unannotated domains of cofactors B-E. Apart from the new HEAT and Armadillo domains in cofactor D and an unusual spectrin-like domain in cofactor C, we have identified a new subfamily of ubiquitin-like domains in cofactors B and E. Together, these observations provide a reliable, molecular level model of cofactor complex. Distant homology searches allowed the identification of unknown regions of cofactors as self-reliant domains and allow us to present a detailed hypothesis of how a cofactor complex performs its function.
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DOI：
10.1083/jcb.149.5.1087
发表时间：
2000-05-29
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Bhamidipati A;Lewis SA;Cowan NJ
通讯作者：
Cowan NJ
DOI：
10.1083/jcb.118.1.109
发表时间：
1992-07
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Hoyt MA;He L;Loo KK;Saunders WS
通讯作者：
Saunders WS
影响因子：
5.3
作者：
GAO, YI;VAINBERG, IE;COWAN, NJ
通讯作者：
COWAN, NJ
影响因子：
5.6
作者：
Fontes, MRM;Teh, T;Kobe, B
通讯作者：
Kobe, B
影响因子：
5.6
作者：
Guasch, A;Aloria, K;Coll, M
通讯作者：
Coll, M