Protein-Protein Cross-Coupling via Palladium-Protein Oxidative Addition Complexes from Cysteine Residues.
Protein-Protein Cross-Coupling via Palladium-Protein Oxidative Addition Complexes from Cysteine Residues.
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DOI：
10.1021/jacs.0c03143
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发表时间：
2020-05-20
影响因子：
15
通讯作者：
Pentelute BL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dhanjee HH;Saebi A;Buslov I;Loftis AR;Buchwald SL;Pentelute BL
很少有化学方法可用于两种蛋白质的共价缀合。我们报道了由两种不同蛋白质上的半胱氨酸残基顺序交叉偶联产生的位点特异性蛋白质-蛋白质缀合物的制备。该方法涉及稳定的钯-蛋白质氧化加成复合物（Pd-蛋白质OAC）的合成，该过程利用分子内氧化加成策略将亲核半胱氨酸残基转化为亲电子S-芳基-Pd-X单元。该过程已在大小高达 83 kDa 的蛋白质上得到验证，并且可以在水中和暴露在空气中方便地进行。所得的 Pd 蛋白 OAC 可以与其他含硫醇的蛋白质交叉偶联，形成均质的蛋白质-蛋白质生物缀合物。
Few chemical methods exist for the covalent conjugation of two proteins. We report the preparation of site-specific protein-protein conjugates that arise from the sequential cross-coupling of cysteine residues on two different proteins. The method involves the synthesis of stable palladium-protein oxidative addition complexes (Pd-protein OACs), a process that converts nucleophilic cysteine residues into an electrophilic S-aryl-Pd-X unit by taking advantage of an intramolecular oxidative addition strategy. This process is demonstrated on proteins up to 83 kDa in size and can be conveniently carried out in water and open to air. The resulting Pd-protein OACs can cross-couple with other thiol-containing proteins to arrive at homogeneous protein-protein bioconjugates.
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通过钯介导的顺序交叉偶联反应对未受保护的肽的直接（11）CN标记。
影响因子：
15
作者：
Zhao W;Lee HG;Buchwald SL;Hooker JM
通讯作者：
Hooker JM
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作者：
Krall, Nikolaus;da Cruz, Filipa P.;Bernardes, Goncalo J. L.
通讯作者：
Bernardes, Goncalo J. L.
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15
作者：
Kim CH;Axup JY;Dubrovska A;Kazane SA;Hutchins BA;Wold ED;Smider VV;Schultz PG
通讯作者：
Schultz PG
DOI：
10.1073/pnas.93.12.5688
发表时间：
1996-06-11
影响因子：
11.1
作者：
Braisted, AC;Wells, JA
通讯作者：
Wells, JA
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2.9
作者：
deGruyter JN;Malins LR;Baran PS
通讯作者：
Baran PS