Mechanistic Studies on Tryptophan Lyase (NosL): Identification of Cyanide as a Reaction Product.
Mechanistic Studies on Tryptophan Lyase (NosL): Identification of Cyanide as a Reaction Product.
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DOI：
10.1021/jacs.7b09000
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发表时间：
2018-01-17
影响因子：
15
通讯作者：
Begley TP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bhandari DM;Fedoseyenko D;Begley TP
色氨酸裂解酶（NosL）催化从L-色氨酸形成3-甲基吲哚-2-羧酸和3-甲基吲哚。在本文中，我们提供的证据支持甲酸根中间体，并证明氰化物是一个副产物的NosL催化反应与L-色氨酸。这些实验需要对NosL机制进行重大修订，并揭示NosL和HydG之间的意想不到的联系，HydG是一种自由基SAM酶，在[Fe-Fe]氢化酶的金属簇的生物合成过程中从酪氨酸形成氰化物和一氧化碳。
Tryptophan lyase (NosL) catalyzes the formation of 3-methylindole-2-carboxylic acid and 3-methylindole from L-tryptophan. In this paper, we provide evidence supporting a formate radical intermediate and demonstrate that cyanide is a byproduct of the NosL-catalyzed reaction with L-tryptophan. These experiments require a major revision of the NosL mechanism and uncover an unanticipated connection between NosL and HydG, the radical SAM enzyme that forms cyanide and carbon monoxide from tyrosine during the biosynthesis of the metallo-cluster of the [Fe–Fe] hydrogenase.
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