Crystal structure study on human S100A13 at 2.0 A resolution.
Crystal structure study on human S100A13 at 2.0 A resolution.
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2.0 A 分辨率下人类 S100A13 的晶体结构研究。
DOI：
10.1016/j.bbrc.2007.03.014
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发表时间：
2007
影响因子：
3.1
通讯作者：
Wenrui Chang
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mei Li;Pingfeng Zhang;Xiaowei Pan;Wenrui Chang
S100蛋白家族是钙结合蛋白家族中最大的一组，至少由25个成员组成。S100A13是S100蛋白家族中独特的成员，广泛表达于多种组织中。以往的研究表明，S100A13可能参与了应激诱导的一些信号肽类蛋白质(如成纤维细胞生长因子-1和白介素1α)的释放，并与炎症功能有关。另有报道称S100A13是一种新的血管生成标记物。在此，我们报道了S100A13的钙离子结合态的晶体结构。S100A13是一个同源二聚体，在一个不对称单元中有四个EF-手基序，显示出与其他S100成员相似的折叠模式。然而，S100A13具有独特的结构特征，所有的α-螺旋都是两亲性的，这是S100S的其他成员所没有的。我们认为S100A13的这种特征结构可能与其介导成纤维细胞生长因子-1和IL-1α的释放有关。
The S100 protein family is the largest group of calcium-binding protein families, which consists of at least 25 members. S100A13, which is widely expressed in a variety of tissues, is a unique member of the S100 protein family. Previous reports showed that S100A13 might be involved in the stress-induced release of some signal peptide-less proteins (such as FGF-1 and IL-1α) and also associated with inflammatory functions. It was also reported that S100A13 is a new angiogenesis marker. Here we report the crystal structure of the Ca2+-bound form of S100A13 at 2.0Å resolution. S100A13 is a homodimer with four EF-hand motifs in an asymmetric unit, displaying a folding pattern similar to other S100 members. However, S100A13 has the unique structural feature with all α-helices being amphiphilic, which was not found in other members of S100s. We propose that this characteristic structure of S100A13 might be related to its ability to mediate the release of FGF-1 and IL-1α.
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影响因子：
1.6
作者：
Zimmer Db;J. Chaplin;A. Baldwin;M. Rast
通讯作者：
Zimmer Db;J. Chaplin;A. Baldwin;M. Rast
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DOI：
10.1016/0006-291x(83)91592-9
发表时间：
1983
影响因子：
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作者：
Malencik,DA;Anderson,SR
通讯作者：
Anderson,SR
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2005.08.005
发表时间：
2005
期刊：
Biochemical and biophysical research communications.
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--
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Otterbein, LR;Kordowska, J;Dominguez, R
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Dominguez, R