The intracellular dynamic of protein palmitoylation.
The intracellular dynamic of protein palmitoylation.
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DOI：
10.1083/jcb.201008160
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发表时间：
2010-12-27
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Chamberlain LH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Salaun C;Greaves J;Chamberlain LH
S-棕榈酰化描述了脂肪酸（主要是棕榈酸酯）通过不稳定的硫酯键可逆连接到半胱氨酸残基上。这种翻译后修饰通过调节膜相互作用、细胞内分选、稳定性和膜微图案化来影响蛋白质功能。最近的一些研究结果提供了一个诱人的洞察蛋白质棕榈酰化的调节和时空动力学。在哺乳动物细胞中，高尔基体已成为一个可能的超级反应中心的棕榈酰化外周膜蛋白，而棕榈酰化反应后高尔基体车厢的特定底物的调节作出贡献。除了棕榈酰化和脱棕榈酰化酶，细胞内棕榈酰化动力学也可以通过与不同的翻译后修饰，如磷酸化和亚硝基化的相互作用来控制。
S-palmitoylation describes the reversible attachment of fatty acids (predominantly palmitate) onto cysteine residues via a labile thioester bond. This posttranslational modification impacts protein functionality by regulating membrane interactions, intracellular sorting, stability, and membrane micropatterning. Several recent findings have provided a tantalizing insight into the regulation and spatiotemporal dynamics of protein palmitoylation. In mammalian cells, the Golgi has emerged as a possible super-reaction center for the palmitoylation of peripheral membrane proteins, whereas palmitoylation reactions on post-Golgi compartments contribute to the regulation of specific substrates. In addition to palmitoylating and depalmitoylating enzymes, intracellular palmitoylation dynamics may also be controlled through interplay with distinct posttranslational modifications, such as phosphorylation and nitrosylation.
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DOI：
10.1074/jbc.m802140200
发表时间：
2008-09-05
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Greaves J;Salaun C;Fukata Y;Fukata M;Chamberlain LH
通讯作者：
Chamberlain LH
影响因子：
4.8
作者：
Fukata, Yuko;Iwanaga, Tsuyoshi;Fukata, Masaki
通讯作者：
Fukata, Masaki
影响因子：
14.8
作者：
Dekker, Frank J.;Rocks, Oliver;Waldmann, Herbert
通讯作者：
Waldmann, Herbert
影响因子：
3.4
作者：
Gohlke, Andrea;Triola, Gemma;Winter, Roland
通讯作者：
Winter, Roland
影响因子：
5.3
作者：
Dong, XW;Mitchell, DA;Deschenes, RJ
通讯作者：
Deschenes, RJ