In vitro characterization of a thermolabile herpes simplex virus DNA-binding protein.
In vitro characterization of a thermolabile herpes simplex virus DNA-binding protein.
复制标题
不耐热单纯疱疹病毒 DNA 结合蛋白的体外表征。
DOI：
10.1128/jvi.59.1.31-36.1986
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发表时间：
1986
影响因子：
5.4
通讯作者：
Fisher,CM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ruyechan,WT;Chytil,A;Fisher,CM
从单纯疱疹病毒1型温度敏感株tsHA1感染的细胞中纯化了主要的单纯疱疹病毒dna结合蛋白ICP8。在室温下进行的过滤结合实验中，tsHA1 ICP8与单链DNA结合，并在电子显微镜下显示出与单链噬菌体DNA环的非随机结合。过滤结合实验结果和DNA与蛋白质复合物的表观核苷酸间距在实验误差范围内与野生型ICP8观察到的结果相同。然而，热失活实验表明，与野生型蛋白的45℃相比，tsHA1 ICP8的dna结合活性在约39℃时失活50%。野生型和tsHA1 ICP8都能在允许的温度下刺激病毒DNA聚合酶的活性。这两种蛋白质的刺激作用在39℃时都消失了。
The major herpes simplex virus DNA-binding protein, ICP8, was purified from cells infected with the herpes simplex virus type 1 temperature-sensitive strain tsHA1. tsHA1 ICP8 bound single-stranded DNA in filter binding assays carried out at room temperature and exhibited nonrandom binding to single-stranded bacteriophage fd DNA circles as determined by electron microscopy. The filter binding assay results and the apparent nucleotide spacing of the DNA complexed with protein were identical, within experimental error, to those observed with wild-type ICP8. Thermal inactivation assays, however, showed that the DNA-binding activity of tsHA1 ICP8 was 50% inactivated at approximately 39 degrees C as compared with 45 degrees C for the wild-type protein. Both wild-type and tsHA1 ICP8 were capable of stimulating viral DNA polymerase activity at permissive temperatures. The stimulatory effect of both proteins was lost at 39 degrees C.
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单纯疱疹-1 DNA 聚合酶。
DOI：
--
发表时间：
1989
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Crute,JJ;Lehman,IR
通讯作者：
Lehman,IR
DOI：
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发表时间：
--
期刊：
--
影响因子：
--
作者：
通讯作者：
--
与单纯疱疹病毒 DNA 聚合酶相关的 DNA 结合蛋白
影响因子：
5.4
作者：
P. Vaughan;D. Purifoy;K. Powell
通讯作者：
K. Powell
1 型单纯疱疹病毒 UL9 基因产物与病毒 DNA 复制起点的结合。
影响因子：
14.9
作者：
H. M. Weir;Janice M. Calder;N. Stow
通讯作者：
N. Stow
噬菌体 T7 脱氧核糖核酸体外复制。
影响因子：
4.8
作者：
P. Modrich;C. Richardson
通讯作者：
C. Richardson