PDB2CD visualises dynamics within protein structures.
PDB2CD visualises dynamics within protein structures.
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DOI：
10.1007/s00249-017-1203-0
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发表时间：
2017-10
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Janes RW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Janes RW
蛋白质往往具有明确的构象，这是实现其功能的关键因素。蛋白质的原子分辨率结构主要通过溶液核磁共振 (NMR) 或晶体结构方法获得。然而，当考虑结构已通过这两种方法确定的蛋白质时，在许多情况下，所得构象略有不同，如本研究中的示例所示。溶液核磁共振方法总是会产生结构簇，其构象满足所收集数据所施加的距离边界；可能有人会说，这是蛋白质在溶液中动力学的证据。在晶体结构中，蛋白质通常处于能量最小状态，这可能导致相对于 NMR 描绘的溶液状态存在的规则二级结构的程度增加，因为 α 螺旋和 β 链的更动态末端可以在较低温度下变得有序。这项研究探讨了一种新方法来显示 NMR 整体内部构象的差异以及这些构象与蛋白质晶体结构之间的差异。圆二色性 (CD) 光谱可用于表征溶液中的蛋白质结构。使用新的生物信息学工具 PDB2CD，它可以从原子分辨率的蛋白质结构生成圆二色光谱，可以可视化蛋白质所采用的构象之间的差异和可能的动态范围。
Proteins tend to have defined conformations, a key factor in enabling their function. Atomic resolution structures of proteins are predominantly obtained by either solution nuclear magnetic resonance (NMR) or crystal structure methods. However, when considering a protein whose structure has been determined by both these approaches, on many occasions, the resultant conformations are subtly different, as illustrated by the examples in this study. The solution NMR approach invariably results in a cluster of structures whose conformations satisfy the distance boundaries imposed by the data collected; it might be argued that this is evidence of the dynamics of proteins when in solution. In crystal structures, the proteins are often in an energy minimum state which can result in an increase in the extent of regular secondary structure present relative to the solution state depicted by NMR, because the more dynamic ends of alpha helices and beta strands can become ordered at the lower temperatures. This study examines a novel way to display the differences in conformations within an NMR ensemble and between these and a crystal structure of a protein. Circular dichroism (CD) spectroscopy can be used to characterise protein structures in solution. Using the new bioinformatics tool, PDB2CD, which generates CD spectra from atomic resolution protein structures, the differences between, and possible dynamic range of, conformations adopted by a protein can be visualised.
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DOI：
10.1093/bioinformatics/btw554
发表时间：
2017-01-01
期刊：
Bioinformatics (Oxford, England)
影响因子：
--
作者：
Mavridis L;Janes RW
通讯作者：
Janes RW
影响因子：
14.9
作者：
Whitmore L;Miles AJ;Mavridis L;Janes RW;Wallace BA
通讯作者：
Wallace BA
影响因子：
2.7
作者：
Chi, Celestine N.;Strotz, Dean;Voegeli, Beat
通讯作者：
Voegeli, Beat
DOI：
10.1016/0029-554x(80)90634-5
发表时间：
1980-01-01
期刊：
NUCLEAR INSTRUMENTS & METHODS
影响因子：
--
作者：
SUTHERLAND, JC;DESMOND, EJ;TAKACS, PZ
通讯作者：
TAKACS, PZ
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1993.tb17814.x
发表时间：
1993-04-15
期刊：
EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY
影响因子：
--
作者：
TEPLYAKOV, A;OBMOLOVA, G;KUROMIZU, K
通讯作者：
KUROMIZU, K