Reversible labeling of native and fusion-protein motifs.
Reversible labeling of native and fusion-protein motifs.
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DOI：
10.1038/nmeth.2175
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发表时间：
2012-10
期刊：
影响因子：
48
通讯作者：
Burkart, Michael D.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kosa, Nicolas M.;Haushalter, Robert W.;Smith, Andrew R.;Burkart, Michael D.
化学探针与蛋白质的可逆共价连接长期以来一直被寻求作为可视化和操纵蛋白质的手段。在这里，我们证明了E.大肠杆菌酰基载体蛋白（ACP）的可视化和功能研究。我们利用这种迭代的体外酶促方法可逆标记的变体，并将这些工具应用于核磁共振（NMR）的蛋白质-底物相互作用的结构研究。
The reversible covalent attachment of chemical probes to proteins has long been sought as a means to visualize and manipulate proteins. Here we demonstrate the full reversibility of post-translational custom pantetheine modification of E. coli acyl carrier protein (ACP) for visualization and functional studies. We utilize this iterative enzymatic methodology in vitro for reversible labeling variants and apply these tools to Nuclear Magnetic Resonance (NMR) structural studies of protein-substrate interactions.
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影响因子：
2.9
作者：
Quadri, LEN;Weinreb, PH;Walsh, CT
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Walsh, CT
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通讯作者：
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作者：
Worthington, AS;Burkart, MD
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作者：
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Crump, Matthew P.