Persistence of the alpha-helix stop signal in the S-peptide in trifluoroethanol solutions.
Persistence of the alpha-helix stop signal in the S-peptide in trifluoroethanol solutions.
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三氟乙醇溶液中 S 肽中 α 螺旋终止信号的持续存在。
DOI：
10.1021/bi00438a050
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Kallenbach,NR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nelson,JW;Kallenbach,NR
化学系，纽约大学，纽约，纽约10003接收于1988年12月5日;修订的Mandarin pt接收于1989年3月8日摘要：-通过使用二维核磁共振来监测2，2，2-三氟乙醇（TFE）在0 ℃和pH* 2.07下的作用，详细研究了S-肽（核糖核酸酶A的残基1-19）中的阻碍形成。TFE稳定S-肽-螺旋。当增加TFE的浓度时，通过C1、C5和C7质子的化学位移监测特定氨基酸的受阻形成：特定残基的化学位移的大的变化表明其被诱导为螺旋状，而小的化学位移变化表明几乎没有螺旋形成。残基Thr-3至Met-13经历与螺旋形成一致的化学位移变化，而其他残基不发生。早期的工作[金，P.S.，& Baldwin，R. L.（1984）Nature 307，329-334]报道了残基Thr-3至His-12在水溶液中变成螺旋状。从这种行为中推断出“螺旋终止信号”的存在。因此，我们得出结论，这种螺旋停止信号持续在TFE溶液。e S-肽，RNase A，1的残基1-19或1-20在水溶液中形成异常稳定的螺旋（Brown & Klee，1971）。对C-肽（RNA酶A的残基1-13）的类似物的广泛研究表明，稳定性取决于氨基酸侧链和螺旋末端的电荷（Shoemaker等人，1987年，1985年）。这被称为“带电基团效应”，并且通过测量螺旋稳定性来确定，因为可滴定侧链的电荷通过改变pH以及通过化学引入或去除带电侧链而改变。NMR研究表明，只有S-肽-（1 -20）的残基3-12在水溶液中变成螺旋（Kim & Baldwin，1984）。由于S肽的最后几个残基未能变成螺旋，他们假设存在一个“螺旋终止信号”，终止His-12附近的螺旋。标准的螺旋线圈过渡理论预测，短螺旋段是强烈的合作，一旦实现成核，螺旋的传播是容易的。
Department of Chemistry, New York University, New York, New York 10003 Received December 5, 1988; Revised Manuscript Received March 8, 1989 abstract:-Helix formation in the S-peptide (residues 1-19 of ribonuclease A) was studied in detail by use of two-dimensional nuclear magnetic resonance to monitor the effects of 2, 2, 2-trifluoroethanol (TFE) at 0 C and pH* 2.07. TFE stabilizes the S-peptide-helix. Helix formation by a particular amino acid was monitored by the chemical shifts of the C “, C $, and Cy protons while increasing the concentration of TFE: large changes in chemical shift of a particular residue indicate that it is induced to go helical, whereas small chemical shift changes indicate little helix formation. Residues Thr-3 to Met-13 undergo chemical shift changes consistent with helix formation, whereas the other residues do not. Earlier work [Kim, P. S., & Baldwin, R. L.(1984) Nature 307, 329-334] reported that residues Thr-3 to His-12 become helical in aqueous solution. The existence of a “helix stop signal” was inferred from this behavior. We thus conclude that this helix stop signal persists in TFE solutions. e S-peptide, residues 1-19 or 1-20 of RNase A, 1 forms an unusually stable-helix in aqueous solution (Brown & Klee, 1971). Extensive studies on analogues of the C-peptide, residues 1-13 of RNase A, have shown that the stability depends on the charges of the amino acid side chains and helix termini (Shoemaker et al., 1987, 1985). This has been termed the “charged-group effect" and is determined by measuring the helix stability as the charges of the titratable side chains are altered by changing the pH, as well as by chemically introducing or removing charged side chains. An NMR study indicated that only residues 3-12 of S-peptide-(l-20) become helical in aqueous solution (Kim & Baldwin, 1984). Because the last several residues of the S-peptide fail to become helical, they hypothesized the existence of a “helix stop signal" that terminates the helix near His-12. Standard helix-coil transition theory predicts that short helical segments are strongly cooperative and that, once nucleation is achieved, propagation of helix is facile.
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