Dissecting the interactions of SERRATE with RNA and DICER-LIKE 1 in Arabidopsis microRNA precursor processing.
Dissecting the interactions of SERRATE with RNA and DICER-LIKE 1 in Arabidopsis microRNA precursor processing.
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DOI：
10.1093/nar/gkt667
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发表时间：
2013-10
影响因子：
14.9
通讯作者：
Hamdan SM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Iwata Y;Takahashi M;Fedoroff NV;Hamdan SM
拟南芥中高效、精确的 microRNA (miRNA) 生物发生是由 RNaseIII 家族酶 DICER-LIKE 1 (DCL1)、双链 RNA 结合蛋白 HYPONASTIC LEAVES 1 和含锌指 (ZnF) 结构域的蛋白 SERRATE (SE) 介导的。在本研究中，我们检查了高度纯化的重组 DCL1 和 SE 蛋白对初级 miRNA 前体 (pri-miRNA) 的加工，发现 SE 是 DCL1 加工 pri-miRNA 不可或缺的一部分。 SE 以离子强度依赖性方式刺激 DCL1 对 pri-miRNA 的裂解。 SE 使用其 N 端结构域与 RNA 结合，并需要 N 端结构域和 ZnF 结构域与 DCL1 结合。然而，当 DCL1 与 RNA 结合时，与 SE 的 ZnF 结构域的相互作用变得必不可少，并且无需 SE 与 RNA 结合即可刺激 DCL1 的活性。我们的结果表明 SE、DCL1 和 RNA 之间的相互作用是调节 pri-miRNA 加工的潜在点。
Efficient and precise microRNA (miRNA) biogenesis in Arabidopsis is mediated by the RNaseIII-family enzyme DICER-LIKE 1 (DCL1), double-stranded RNA-binding protein HYPONASTIC LEAVES 1 and the zinc-finger (ZnF) domain-containing protein SERRATE (SE). In the present study, we examined primary miRNA precursor (pri-miRNA) processing by highly purified recombinant DCL1 and SE proteins and found that SE is integral to pri-miRNA processing by DCL1. SE stimulates DCL1 cleavage of the pri-miRNA in an ionic strength-dependent manner. SE uses its N-terminal domain to bind to RNA and requires both N-terminal and ZnF domains to bind to DCL1. However, when DCL1 is bound to RNA, the interaction with the ZnF domain of SE becomes indispensible and stimulates the activity of DCL1 without requiring SE binding to RNA. Our results suggest that the interactions among SE, DCL1 and RNA are a potential point for regulating pri-miRNA processing.
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影响因子：
14.9
作者：
Ben Chaabane S;Liu R;Chinnusamy V;Kwon Y;Park JH;Kim SY;Zhu JK;Yang SW;Lee BH
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Lee BH
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9.2
作者：
Mateos, Julieta L.;Bologna, Nicolas G.;Palatnik, Javier F.
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Palatnik, Javier F.
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Han, Jinju;Lee, Yoontae;Kim, V. Narry
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Fang, Yuda;Spector, David L.
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Spector, David L.