Phosphorylation-dependent binding of hepatitis B virus core particles to the nuclear pore complex.
Phosphorylation-dependent binding of hepatitis B virus core particles to the nuclear pore complex.
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DOI：
10.1083/jcb.145.1.45
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发表时间：
1999-04-05
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Helenius A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kann M;Sodeik B;Vlachou A;Gerlich WH;Helenius A
尽管许多病毒在细胞核中复制，但人们对病毒基因组向核输入所涉及的过程知之甚少。我们在此表明，体外生成的人乙型肝炎病毒核心颗粒与洋地黄皂苷透化的哺乳动物细胞中的核孔复合物（NPC）结合。仅当核心含有磷酸化核心蛋白时才会发生这种情况。结合受到麦芽凝集素、抗核孔复合物抗体以及与经典核定位信号（NLS）或核心蛋白COOH末端序列相对应的肽的抑制。结合取决于核转运因子输入蛋白（核转运蛋白）α 和 β。结果表明，磷酸化诱导核心蛋白 COOH 末端部分 NLS 的暴露，从而允许核心通过导入蛋白（核传递蛋白）介导的途径与 NPC 结合。因此，核心蛋白的磷酸化成为病毒复制周期中将病毒基因组转运至细胞核所必需的重要步骤。
Although many viruses replicate in the nucleus, little is known about the processes involved in the nuclear import of viral genomes. We show here that in vitro generated core particles of human hepatitis B virus bind to nuclear pore complexes (NPCs) in digitonin-permeabilized mammalian cells. This only occurred if the cores contained phosphorylated core proteins. Binding was inhibited by wheat germ agglutinin, by antinuclear pore complex antibodies, and by peptides corresponding either to classical nuclear localization signals (NLS) or to COOH-terminal sequences of the core protein. Binding was dependent on the nuclear transport factors importins (karyopherins) α and β. The results suggested that phosphorylation induces exposure of NLS in the COOH-terminal portion of the core protein that allows core binding to the NPCs by the importin- (karyopherin-) mediated pathway. Thus, phosphorylation of the core protein emerged as an important step in the viral replication cycle necessary for transport of the viral genome to the nucleus.
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--
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