High resolution ýýýýC-detected solid-state NMR spectroscopy of a deuterated protein.
High resolution ýýýýC-detected solid-state NMR spectroscopy of a deuterated protein.
复制标题
氘化蛋白质的高分辨率 10C 检测固态 NMR 光谱。
DOI：
10.1007/s10858-010-9442-8
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发表时间：
2010
影响因子：
2.7
通讯作者：
Rienstra,ChadM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tang,Ming;Comellas,Gemma;Mueller,LeonardJ;Rienstra,ChadM
High resolution13C-detected solid-state NMR spectra of the deuterated beta-1 immunoglobulin binding domain of the protein G (GB1) have been collected to show that all15N,13C′,13Cα and13Cβ sites are resolved in13C–13C and15N–13C spectra, with significant improvement inT2relaxation times and resolution at high magnetic field (750 MHz). The comparison of echoT2values between deuterated and protonated GB1 at various spinning rates and under different decoupling schemes indicates that13CαT2′ times increase by almost a factor of two upon deuteration at all spinning rates and under moderate decoupling strength, and thus the deuteration enables application of scalar-based correlation experiments that are challenging from the standpoint of transverse relaxation, with moderate proton decoupling. Additionally, deuteration in large proteins is a useful strategy to selectively detect polar residues that are often important for protein function and protein–protein interactions.
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