Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate promotes budding yeast septin filament assembly and organization.
Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate promotes budding yeast septin filament assembly and organization.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2010.10.002
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发表时间：
2010-12-10
影响因子：
5.6
通讯作者：
Nogales E
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bertin A;McMurray MA;Thai L;Garcia G 3rd;Votin V;Grob P;Allyn T;Thorner J;Nogales E
Septin 是一个保守的 GTP 结合蛋白家族，可组装成对称的线性异源寡聚复合物，而复合物又能够聚合成非极性丝和更高阶结构。在芽殖酵母（酿酒酵母）和其他真核生物中，适当的隔膜组织对于涉及膜重塑的过程（例如胞质分裂的执行）至关重要。在酵母中，四个septin亚基形成Cdc11-Cdc12-Cdc3-Cdc10-Cdc10-Cdc3-Cdc12-Cdc11异八聚体杆，聚合成丝，被认为在芽颈周围形成与质膜内表面紧密接触的颈圈。为了探索隔膜-膜相互作用，我们使用电子显微镜在超微结构水平上检查了脂质单层对隔膜组织的影响。使用这种方法，我们获得了关于隔膜-膜相互作用对细丝组装的潜在影响的新见解，更具体地说是关于磷酸肌醇的作用。我们的研究表明，芽殖酵母脓蛋白与磷脂酰肌醇-4,5-二磷酸 (PIP2) 特异性相互作用，并表明 Cdc10 的 N 末端对脓蛋白丝与 PIP2 的相互作用做出了重大贡献。此外，我们发现 PIP2 的存在促进单层上的丝聚合和组织，即使在阻止溶液中丝形成的条件下或突变体也是如此。在脓毒蛋白复合物缺乏正常末端亚基 Cdc11 或正常中央 Cdc10 双联体的极端情况下，含有 PIP2 的单层和核苷酸的组合分别允许通过非典型 Cdc12-Cdc12 和 Cdc3-Cdc3 相互作用在体外形成细丝。
Septins are a conserved family of GTP-binding proteins that assemble into symmetric linear hetero-oligomeric complexes, which, in turn, are able to polymerize into apolar filaments and higher-order structures. In budding yeast (Saccharomyces cerevisiae) and other eukaryotes, proper septin organization is essential for processes that involve membrane remodeling, such as the execution of cytokinesis. In yeast, four septin subunits form a Cdc11-Cdc12-Cdc3-Cdc10-Cdc10-Cdc3-Cdc12-Cdc11 hetero-octameric rod that polymerizes into filaments that are thought to form a collar around the bud neck in close contact with the inner surface of the plasma membrane. To explore septin-membrane interaction, we examined the effect of lipid monolayers on septin organization at the ultrastructural level using electron microcopy. Using this methodology we have acquired new insights concerning the potential effect of septin-membrane interactions on filament assembly, and more specifically on the role of phosphoinositides. Our studies demonstrate that budding yeast septins interact specifically with phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PIP2) and indicate that the N-terminus of Cdc10 makes a major contribution to the interaction of septin filaments with PIP2. Furthermore, we found that presence of PIP2 promotes filament polymerization and organization on monolayers, even under conditions or for mutants that prevent filament formation in solution. In the extreme case of septin complexes lacking the normally terminal subunit Cdc11, or the normally central Cdc10 doublet, the combination of the PIP2-containing monolayer and nucleotide permitted filament formation in vitro via atypical Cdc12-Cdc12 and Cdc3-Cdc3 interactions, respectively.
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