Structural properties of the putative fusion peptide of hepatitis B virus upon interaction with phospholipids. Circular dichroism and Fourier-transform infrared spectroscopy studies.
Structural properties of the putative fusion peptide of hepatitis B virus upon interaction with phospholipids. Circular dichroism and Fourier-transform infrared spectroscopy studies.
复制标题
乙型肝炎病毒与磷脂相互作用后推定的融合肽的结构特性。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1996.0243r.x
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发表时间：
1996
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gavilanes,F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rodríguez-Crespo,I;Gómez-Gutiérrez,J;Encinar,JA;González-Ros,JM;Albar,JP;Peterson,DL;Gavilanes,F
与乙型肝炎病毒 S 蛋白 N 端序列相对应的肽 (Met-Glu-Asn-Ile-Thr-Ser-Gly-Phe-Leu-Gly-Pro-Leu-Leu-Val-Leu-Gln) 先前已被证明与磷脂相互作用，促进囊泡聚集、磷脂混合、脂质体渗漏以及红细胞裂解[Rodríguez-Crespo, I.、Núñez, E.、Gómez-Gutiérrez, J.、Yélamos, B.、Albar, J. P.、Peterson, D. L. 和 Gavilanes, F. (1995)J.维罗尔将军。 76, 301–308]。分别通过圆二色性和傅里叶变换红外光谱在低肽浓度和高肽浓度下研究了这种假定的融合肽的构象。当肽溶解在三氟乙醇中时，尽管位置 11 存在脯氨酸残基，但仍发现大量 α 螺旋结构。相反，这种疏水性寡肽在水性缓冲液中很容易形成大的 β 折叠聚集体。大多数这些聚集体可以通过离心消除。保留在上清液中的肽采用无序构象。阴离子去污剂胆酸钠可以解离聚集体，但肽仍保持延伸的构象。在酸性磷脂囊泡存在的情况下，假定的融合肽采用高度稳定的β-折叠构象。因此，与其他病毒的融合肽不同，延伸构象似乎是与磷脂相互作用时的首选结构。这种构象应该是其膜不稳定特性的原因
A peptide corresponding to the N‐terminal sequence of the S protein from hepatitis B virus (Met‐Glu‐Asn‐Ile‐Thr‐Ser‐Gly‐Phe‐Leu‐Gly‐Pro‐Leu‐Leu‐Val‐Leu‐Gln) has been previously shown to interact with phospholipids and promote vesicle aggregation, phospholipid mixing, and liposome leakage, as well as erythrocyte lysis [Rodríguez‐Crespo, I., Núñez, E., Gómez‐Gutiérrez, J., Yélamos, B., Albar, J. P., Peterson, D. L. & Gavilanes, F. (1995)J. Gen. Virol. 76, 301–308]. The conformation of this putative fusion peptide has been studied, both at low and high peptide concentrations, by means of circular dichroism and Fourier‐transform infrared spectroscopy, respectively. When the peptide is dissolved in trifluoroethanol, a significant population of α‐helical structure is found in spite of the proline residue at position 11. In contrast, this hydrophobic oligopeptide has a high tendency to form large β‐sheet aggregates in aqueous buffers. Most of these aggregates can be eliminated by centrifugation. The peptide remaining in the supernatant adopts a non‐ordered conformation. The aggregates can be dissociated by the anionic detergent sodium cholate, but the peptide still maintains an extended conformation. In the presence of acidic phospholipid vesicles, the putative fusion peptide adopts a highly stable β‐sheet conformation. Thus, unlike the fusion peptides of other viruses, an extended conformation seems to be the preferred structure when interacting with phospholipids. Such a conformation should be responsible for its membrane destabilization properties
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DOI：
10.1146/annurev.bb.20.060191.002511
发表时间：
1991
期刊：
Annual review of biophysics and biophysical chemistry
影响因子：
--
作者：
Dyson Hj;P. Wright
通讯作者：
Dyson Hj;P. Wright
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)48270-1
发表时间：
1987-05
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
J. D. Lear;W. DeGrado
通讯作者：
J. D. Lear;W. DeGrado
膜蛋白疏水跨膜 α 螺旋肽模型的构象和酰胺氢交换的 FTIR 光谱研究。
影响因子：
2.9
作者：
Y. Zhang;R. Lewis;R. Hodges;R. McElhaney
通讯作者：
R. McElhaney
系统性红斑狼疮患者抗白细胞介素 2 自身抗体的临床相关性
影响因子：
6.1
作者：
Shao M;Sun XL;Sun H;He J;Zhang RJ;Zhang X;Li ZG
通讯作者：
Li ZG
芳香侧链对肽和蛋白质远紫外圆二色性的贡献
DOI：
--
发表时间：
1978
期刊：
影响因子：
--
作者：
R. Woody
通讯作者：
R. Woody