Tom70 enhances mitochondrial preprotein import efficiency by binding to internal targeting sequences.
Tom70 enhances mitochondrial preprotein import efficiency by binding to internal targeting sequences.
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DOI：
10.1083/jcb.201708044
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发表时间：
2018-04-02
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Herrmann JM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Backes S;Hess S;Boos F;Woellhaf MW;Gödel S;Jung M;Mühlhaus T;Herrmann JM
N-末端基质靶向信号（MTS）是线粒体蛋白输入的关键。Backes等人鉴定了沿着线粒体蛋白序列散布的额外的内部MTS样序列。通过与线粒体表面的Tom 70结合，这些序列支持输入过程。线粒体的生物发生依赖于数百种前蛋白的输入。N-末端基质靶向信号（MTS）将前蛋白引导至表面受体Tom 20、Tom 22和Tom 70。在这项研究中，我们发现，许多前蛋白含有额外的内部MTS样信号（iMTS-Ls）在其成熟区域，共享的特征属性的前序列。这些特征允许iMTS-L的计算机预测。使用Atp 1作为模型底物，我们表明，iMTS-Ls介导的结合Tom 70，并有可能将蛋白质的线粒体，如果他们在其N端。在没有Tom 70的情况下，具有高iMTS-L含量的前蛋白的输入显著受损，而具有低iMTS-L评分的前蛋白较少依赖于Tom 70。我们提出了一个垫脚石模型，根据该模型，Tom 70介导的与内部结合位点的相互作用提高了前蛋白的进口能力，并提高了它们易位到线粒体基质中的效率。
N-terminal matrix-targeting signals (MTSs) are critical for mitochondrial protein import. Backes et al. identified additional internal MTS-like sequences scattered along the sequences of mitochondrial proteins. By binding to Tom70 on the mitochondrial surface, these sequences support the import process. The biogenesis of mitochondria depends on the import of hundreds of preproteins. N-terminal matrix-targeting signals (MTSs) direct preproteins to the surface receptors Tom20, Tom22, and Tom70. In this study, we show that many preproteins contain additional internal MTS-like signals (iMTS-Ls) in their mature region that share the characteristic properties of presequences. These features allow the in silico prediction of iMTS-Ls. Using Atp1 as model substrate, we show that iMTS-Ls mediate the binding to Tom70 and have the potential to target the protein to mitochondria if they are presented at its N terminus. The import of preproteins with high iMTS-L content is significantly impaired in the absence of Tom70, whereas preproteins with low iMTS-L scores are less dependent on Tom70. We propose a stepping stone model according to which the Tom70-mediated interaction with internal binding sites improves the import competence of preproteins and increases the efficiency of their translocation into the mitochondrial matrix.
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