Mechanism of Mo-dependent nitrogenase.
Mechanism of Mo-dependent nitrogenase.
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DOI：
10.1146/annurev.biochem.78.070907.103812
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发表时间：
2009
影响因子：
16.6
通讯作者：
Dean DR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Seefeldt LC;Hoffman BM;Dean DR
固氮细菌催化二氮（N2）还原为两个氨分子（NH3），这是固定氮对生物地球化学氮循环的主要贡献。研究最广泛的固氮酶是钼依赖性酶。这种酶对 N2 的还原涉及两种组分蛋白质（称为 Fe 蛋白质和 MoFe 蛋白质）的瞬时相互作用，并且至少需要 16 个 MgATP、8 个质子和 8 个电子。本文回顾了有关这些蛋白质和小分子如何共同影响氮气还原为氨的当前知识状况。其中包括对 Fe 蛋白和 MgATP 水解作用的总结，关于 MoFe 蛋白中包含的两种金属簇在催化中的作用的信息，从最近在活性位点金属簇 FeMo 辅因子上捕获底物和抑制剂的成功中获得的见解，最后，对固氮酶催化 N2 还原机制的思考。
Nitrogen-fixing bacteria catalyze the reduction of dinitrogen (N2) to two ammonia molecules (NH3), the major contribution of fixed nitrogen into the biogeochemical nitrogen cycle. The most widely studied nitrogenase is the Mo-dependent enzyme. The reduction of N2 by this enzyme involves the transient interaction of two component proteins, designated the Fe protein and the MoFe protein, and minimally requires sixteen MgATP, eight protons, and eight electrons. The current state of knowledge on how these proteins and small molecules together effect the reduction of N2 to ammonia is reviewed. Included is a summary of the roles of the Fe protein and MgATP hydrolysis, information on the roles of the two metal clusters contained in the MoFe protein in catalysis, insights gained from recent success in trapping substrates and inhibitors at the active site metal cluster FeMo-cofactor, and finally, considerations of the mechanism of N2 reduction catalyzed by nitrogenase.
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影响因子：
4.8
作者：
Barney, BM;Igarashi, RY;Seefeldt, LC
通讯作者：
Seefeldt, LC
影响因子：
56.9
作者：
GEORGIADIS, MM;KOMIYA, H;REES, DC
通讯作者：
REES, DC
影响因子：
15
作者：
Christie, PD;Lee, HI;Hoffman, BM
通讯作者：
Hoffman, BM
DOI：
10.1016/0304-4165(66)90383-7
发表时间：
1966-01-01
期刊：
BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA
影响因子：
--
作者：
DILWORTH, MJ
通讯作者：
DILWORTH, MJ
影响因子：
2.9
作者：
Barney, Brett M.;McClead, Jammi;Seefeldt, Lance C.
通讯作者：
Seefeldt, Lance C.