Benzalacetone synthase.
Benzalacetone synthase.
复制标题
苯甲酰酮合酶。
DOI：
10.3389/fpls.2012.00057
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发表时间：
2012
影响因子：
5.6
通讯作者：
Abe I
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shimokawa Y;Morita H;Abe I
苯丙酮合成酶来源于药用植物大黄(RpBAS)，是植物特有的查尔酮合成酶(CHS)超家族的III型聚酮合成酶(PKS)。RpBAS催化4-香豆酰辅酶A与丙二酰辅酶A一步脱羧基缩合生成C6-C4苯丙酮支架。RpBAS的X-射线晶体结构证实，这种形成双酮的活性是由于保守的活性中心“把关人”Phe被亮氨酸取代所致。此外，晶体结构表明，RpBAS采用了新颖的催化机制，用于酶结合的二酮中间体的硫酯键断裂和最终的脱羧基反应，生成苯丙酮。最后，通过利用RpBAS显著的底物耐受性和催化多功能性，前体指导的生物合成有效地合成了化学和结构上发散的、非天然的新型聚酮支架。这些发现为III型PKS酶的功能多样性提供了结构基础。
Benzalacetone synthase, from the medicinal plant Rheum palmatum (RpBAS), is a plant-specific chalcone synthase (CHS) superfamily of type III polyketide synthase (PKS). RpBAS catalyzes the one-step, decarboxylative condensation of 4-coumaroyl-CoA with malonyl-CoA to produce the C6–C4 benzalacetone scaffold. The X-ray crystal structures of RpBAS confirmed that the diketide-forming activity is attributable to the characteristic substitution of the conserved active-site “gatekeeper” Phe with Leu. Furthermore, the crystal structures suggested that RpBAS employs novel catalytic machinery for the thioester bond cleavage of the enzyme-bound diketide intermediate and the final decarboxylation reaction to produce benzalacetone. Finally, by exploiting the remarkable substrate tolerance and catalytic versatility of RpBAS, precursor-directed biosynthesis efficiently generated chemically and structurally divergent, unnatural novel polyketide scaffolds. These findings provided a structural basis for the functional diversity of the type III PKS enzymes.
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DOI：
10.1046/j.1432-1327.2001.02255.x
发表时间：
2001-06-01
期刊：
EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY
影响因子：
--
作者：
Abe, I;Takahashi, Y;Noguchi, H
通讯作者：
Noguchi, H
影响因子：
5.2
作者：
Abe, Ikuro;Abe, Tsuyoshi;Noguchi, Hiroshi
通讯作者：
Noguchi, Hiroshi
影响因子：
4.3
作者：
Ma, Lan-Qing;Guo, Yan-Wu;Ye, He-Chun
通讯作者：
Ye, He-Chun
影响因子：
5.2
作者：
Abe, I;Takahashi, Y;Noguchi, H
通讯作者：
Noguchi, H
DOI：
10.1038/11553
发表时间：
1999-08-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
Ferrer, JL;Jez, JM;Noel, JP
通讯作者：
Noel, JP