Principles of ER cotranslational translocation revealed by proximity-specific ribosome profiling.
Principles of ER cotranslational translocation revealed by proximity-specific ribosome profiling.
复制标题
DOI：
10.1126/science.1257521
复制
发表时间：
2014-11-07
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Weissman JS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jan CH;Williams CC;Weissman JS
局部蛋白质合成是创造不同亚细胞环境的基本机制。在这里，我们开发了一种可推广的邻近特异性核糖体分析策略，使全球翻译分析在定义的亚细胞位置。我们将这种方法应用于酵母和哺乳动物的内质网（ER）。我们观察到绝大多数的分泌性蛋白质是协同易位的，包括能够在体外翻译后插入的底物。在合成过程中，不同的易位子复合物在不同的点接合新生链。而大多数蛋白质从事ER后立即或甚至之前的信号序列（SS）的出现，一类Sec66依赖性蛋白质进入一个环状的SS构象。最后，我们观察到翻译终止后核糖体快速交换到胞质溶胶中。这些数据提供了不同的易位机制如何协同作用，以促进有效的共翻译招聘的见解。
Localized protein synthesis is a fundamental mechanism for creating distinct subcellular environments. Here we developed a generalizable proximity-specific ribosome profiling strategy that enables global analysis of translation in defined subcellular locations. We applied this approach to the endoplasmic reticulum (ER) in yeast and mammals. We observed the large majority of secretory proteins to be cotranslationally translocated, including substrates capable of post-translational insertion in vitro. Distinct translocon complexes engaged nascent chains at different points during synthesis. Whereas most proteins engaged the ER immediately after or even before signal sequence (SS) emergence, a class of Sec66-dependent proteins entered with a looped SS conformation. Finally, we observed rapid ribosome exchange into the cytosol after translation termination. These data provide insights into how distinct translocation mechanisms act in concert to promote efficient cotranslational recruitment.
登录
查看更多内容
影响因子：
64.5
作者：
Ast, Tslil;Cohen, Galit;Schuldiner, Maya
通讯作者：
Schuldiner, Maya
影响因子：
5.6
作者：
Käll, L;Krogh, A;Sonnhammer, ELL
通讯作者：
Sonnhammer, ELL
DOI：
10.1007/bf00337800
发表时间：
1979-01-01
期刊：
MOLECULAR AND GENERAL GENETICS
影响因子：
--
作者：
BONVEN, B;GULLOV, K
通讯作者：
GULLOV, K
影响因子：
64.5
作者：
Devaraneni PK;Conti B;Matsumura Y;Yang Z;Johnson AE;Skach WR
通讯作者：
Skach WR
影响因子：
64.5
作者：
Jung H;Gkogkas CG;Sonenberg N;Holt CE
通讯作者：
Holt CE