An Mrr-family nuclease motif in the single polypeptide restriction-modification enzyme LlaGI.
An Mrr-family nuclease motif in the single polypeptide restriction-modification enzyme LlaGI.
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DOI：
10.1093/nar/gkp795
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发表时间：
2009-11
影响因子：
14.9
通讯作者：
Szczelkun MD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Smith RM;Josephsen J;Szczelkun MD
单多肽限制性修饰酶LlaGI核酸酶结构域的生物信息学分析揭示了大肠杆菌甲基化dna特异性Mrr内切酶的氨基酸基序特征。利用诱变，我们研究了保守残基在DNA易位和切割中的作用。预测在DNA水解中起作用的那些残基的突变产生的酶可以在DNA上转位，但要么不能切割多核苷酸轨道，要么降低了核酸酶的活性。LlaGI的切割不是针对甲基化的DNA，这表明Mrr结构域的保守基序是DNA核酸酶PD-(D/E)XK超家族的一个常规亚家族。
Bioinformatic analysis of the putative nuclease domain of the single polypeptide restriction–modification enzyme LlaGI reveals amino acid motifs characteristic of the Escherichia coli methylated DNA-specific Mrr endonuclease. Using mutagenesis, we examined the role of the conserved residues in both DNA translocation and cleavage. Mutations in those residues predicted to play a role in DNA hydrolysis produced enzymes that could translocate on DNA but were either unable to cleave the polynucleotide track or had reduced nuclease activity. Cleavage by LlaGI is not targeted to methylated DNA, suggesting that the conserved motifs in the Mrr domain are a conventional sub-family of the PD-(D/E)XK superfamily of DNA nucleases.
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