Rhodopsin Activation in Lipid Membranes Based on Solid-State NMR Spectroscopy
Rhodopsin Activation in Lipid Membranes Based on Solid-State NMR Spectroscopy
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基于固态核磁共振波谱的脂膜视紫红质激活
DOI：
10.1007/978-3-642-35943-9_788-2
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发表时间：
2020
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Brown, M. F.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Perera, S. M..;Xu, X.;Molugu, T. R.;Struts, A. V.;Brown, M. F.
视紫红质在弱光条件下介导脊椎动物的暗视，是G蛋白偶联受体（GPCR）蛋白的原型，可调节人类的许多重要功能（Stevens et al. 2013; Latorraca et al. 2017; Koehl et al. 2018; Masureel et al. 2018; Perera et al. 2018）。尽管它们是超过30%的已知药物的靶标，但是，大多数GPCR结构目前尚不清楚（Stevens等人，2013）。常规方法受到以下挑战：难以结晶GPCR用于X射线分析（Salom等人，2006; Wu等人，2015; Perera等人，2017），或者在高分辨率NMR光谱的情况下需要溶解去污剂（Nygaard等人，2013）。值得注意的是，视觉视紫红质是已经阐明各种状态下X射线结构的少数GPCR之一（Scheerer et al. 2008; Park et al. 2008; Choe et al. 2011; Standfuss et al. 2011）。还通过傅里叶变换红外（FTIR）方法和固态2 H NMR光谱研究了视紫红质，所述傅里叶变换红外（FTIR）方法检测短程局部相互作用（Mahalingam等人，2008; Zaitseva等人，2010; Struts等人，2015 a），所述固态2 H NMR光谱提供了另外的视紫红质的特征。
Rhodopsin mediates the scotopic vision of vertebrates under low light conditions and is the archetype for the G-protein-coupled receptor (GPCR) proteins that regulate many of the vital functions of humans (Stevens et al. 2013; Latorraca et al. 2017; Koehl et al. 2018; Masureel et al. 2018; Perera et al. 2018). Despite that they are targets of more than 30% of known pharmaceuticals, however, most GPCR structures are currently unknown (Stevens et al. 2013). Conventional approaches are challenged by difficulties in crystallizing GPCRs for X-ray analysis (Salom et al. 2006; Wu et al. 2015; Perera et al. 2017) or the requirement for detergent solubilization in the case of high-resolution NMR spectroscopy (Nygaard et al. 2013). Notably, visual rhodopsin is one of few GPCRs for which X-ray structures in various states have been elucidated (Scheerer et al. 2008; Park et al. 2008; Choe et al. 2011; Standfuss et al. 2011). Rhodopsin has also been studied by Fourier transform infrared (FTIR) methods, which detect short-range local interactions (Mahalingam et al. 2008; Zaitseva et al. 2010; Struts et al. 2015a), and by solid-state 2H NMR spectroscopy, which affords additional
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