Activation of liver and kidney glucocorticoid-receptor complexes occurs in vivo.
Activation of liver and kidney glucocorticoid-receptor complexes occurs in vivo.
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肝脏和肾脏糖皮质激素受体复合物的激活发生在体内。
DOI：
10.1016/0003-9861(80)90440-3
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发表时间：
1980
影响因子：
3.9
通讯作者：
Litwack,G
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Marković,RD;Litwack,G
使用DEAE-Sephadex A-50的快速离子交换技术可以完全分离大鼠肝脏和肾脏细胞溶胶中未活化和活化形式的糖皮质激素受体复合物。[3 H]曲安奈德腹腔注射，并在不同时间制备这些组织的细胞溶胶。在任一组织胞质溶胶中，未活化复合物占放射性的40-50%，活化复合物在5 min（最早测量）时占30-40%。此后，直到60分钟，未活化的复合物的量逐渐下降到约10%的放射性在任一组织胞质溶胶中，而肝激活的受体复合物的量增加到约50%。在实验期间，肝细胞溶质中皮质类固醇结合剂IB的水平从约10%的放射性增加至约40%的细胞溶质放射性。在肾脏中，结合剂IB（皮质中的主要活化形式）从约15%的细胞溶质放射性增加至最大40%，并在60 min时下降至30%。粘合剂II，来自髓质，增加约35至60%的放射性在60分钟。加入未标记的曲安奈德在100倍thein体内剂量的标记激素的匀浆缓冲液没有影响这些结果，并表明未激活的类固醇受体复合物没有形成外源性的manipulationin体外。这些首次使用整个动物进行的观察表明，糖皮质激素受体的激活使其成为DNA或细胞核结合蛋白是一个具有生理意义的过程。
Unactivated and activated forms of glucocorticoid-receptor complexes in cytosols from rat liver and kidney are completely resolved by a rapid ion-exchange technique using DEAE-Sephadex A-50. [3H]Triamcinolone acetonide was injected intraperitoneally and cytosols from these tissues were prepared at different times. In either tissue cytosol, unactivated complexes accounted for 40–50% of radioactivity and activated complexes 30–40% at 5 min, the earliest measurement. Thereafter, until 60 min, a gradual decline in amounts of unactivated complexes occurred to about 10% of radioactivity in either tissue cytosol, while amounts of liver-activated receptor complexes increased to about 50%. The level of corticosteroid binder IB in liver cytosol increased during the experimental period from about 10% of radioactivity to about 40% of cytosol radioactivity. In kidney, binder IB, the major activated form in the cortex, increased from about 15% of cytosol radioactivity to a maximum of 40% and declined at 60 min to 30%. Binder II, derived from the medulla, increased from about 35 to 60% of radioactivity at 60 min. Adding unlabeled triamcinolone acetonide at 100-fold thein vivodose of labeled hormone to the homogenization buffer did not affect these results and indicated that the unactivated steroid-receptor complexes were not formed adventitiously by manipulationsin vitro. These observations, for the first time using the whole animal, indicate that the activation of glucocorticoid receptors enabling them to become DNA or nuclei binding proteins is a physiologically significant process.
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