Crystallization and preliminary X-ray analysis of the human-specific toxin intermedilysin.
Crystallization and preliminary X-ray analysis of the human-specific toxin intermedilysin.
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人类特异性毒素中间素的结晶和初步 X 射线分析。
DOI：
10.1107/s0907444903027240
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Parker,MichaelW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Polekhina,Galina;Giddings,KaraSue;Tweten,RodneyK;Parker,MichaelW
中间溶素是来自中间链球菌的人类特异性毒素，中间链球菌是正常人类口腔植物群的一部分。该细菌是一种机会致病菌，倾向于在大脑和肝脏中进行深层感染。中间溶素属于胆固醇依赖性溶细胞素（CDCs）家族毒素，已在几种不同的细菌中鉴定，包括严重的人类病原体S。肺炎和产气荚膜梭菌。然而，中间溶素是唯一对人类细胞表现出排他性特异性的成员。该毒素在分子的富含色氨酸的区域（Cys至Ala和Trp至Pro）中具有几个非保守氨基酸取代，该区域是CDC中最保守的区域。已知该区域的突变会使其他CDC失活。为了研究中间溶素的结构-功能关系，这将有助于我们理解毒素家族的分子机制，重组中间溶素已经结晶。晶体属于正交晶系空间群，每个不对称单元含有两个分子。使用同步加速器辐射收集衍射数据至2.3 nm。
Intermedilysin is a human-specific toxin from Streptococcus intermedius, which is part of normal human oral flora. The bacterium is an opportunistic pathogen with a tendency for deep-seated infection in the brain and liver. Intermedilysin belongs to the cholesterol-dependent cytolysin (CDCs) family of toxins, which have been identified in several different bacteria including the serious human pathogens S. pneumoniae and Clostridium perfringens. Intermedilysin, however, is the only member that shows exclusive specificity for human cells. The toxin has a couple of non-conservative amino-acid substitutions in a tryptophan-rich region of the molecule (Cys to Ala and Trp to Pro), the most conserved region amongst the CDCs. Mutations in this region are known to render other CDCs inactive. In order to investigate the structure–function relationships of the unusual features of intermedilysin, which will help us to understand the molecular mechanism of the toxin family in general, recombinant intermedilysin has been crystallized. The crystals belong to an orthorhombic space group and contain two molecules per asymmetric unit. Diffraction data were collected to 2.3 Å using synchrotron radiation.
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--
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--
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