Fast Pairwise Approximation of Solvent Accessible Surface Area for Implicit Solvent Simulations of Proteins on CPUs and GPUs.
Fast Pairwise Approximation of Solvent Accessible Surface Area for Implicit Solvent Simulations of Proteins on CPUs and GPUs.
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DOI：
10.1021/acs.jctc.8b00413
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发表时间：
2018-11-13
影响因子：
5.5
通讯作者：
Simmerling C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Huang H;Simmerling C
受我们以前发展的成对GB极性溶剂化模型的启发，我们提出了一种基于SASA的成对且易于并行的非极性溶剂化方法用于蛋白质模拟。在这项工作中，我们开发了一种新的函数来估计蛋白质的原子和分子SASA，在重现基于二十面体的数值SASA值方面，该函数的精度与LCPO算法相当。在Amber软件中实现并在消费级GPU上进行测试，我们的pwSASA方法合理地再现了LCPO模拟结果，但与LCPO实现相比，MD模拟的速度最高可提高30倍，这对于面临采样挑战的蛋白质模拟是非常理想的。在含有HP36疏水核心的多肽片段上探讨了在隐式溶剂模拟中加入非极性项的价值，并评估了四种小蛋白的热稳定性曲线。
We propose a pairwise and readily parallelizable SASA-based nonpolar solvation approach for protein simulations, inspired by our previous pairwise GB polar solvation model development. In this work, we developed a novel function to estimate the atomic and molecular SASAs of proteins, which results in comparable accuracy as the LCPO algorithm in reproducing numerical icosahedral-based SASA values. Implemented in Amber software and tested on consumer GPUs, our pwSASA method reasonably reproduces LCPO simulation results, but accelerates MD simulations up to 30 times compared to the LCPO implementation, which is greatly desirable for protein simulations facing sampling challenges. The value of incorporating the nonpolar term in implicit solvent simulations is explored on a peptide fragment containing the hydrophobic core of HP36, and evaluating thermal stability profiles of four small proteins.
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影响因子：
5.5
作者：
Goetz, Andreas W.;Williamson, Mark J.;Xu, Dong;Poole, Duncan;Le Grand, Scott;Walker, Ross C.
通讯作者：
Walker, Ross C.
影响因子：
2.2
作者：
Durham, Elizabeth;Dorr, Brent;Woetzel, Nils;Staritzbichler, Rene;Meiler, Jens
通讯作者：
Meiler, Jens
影响因子：
3.3
作者：
Archontis, G;Simonson, T
通讯作者：
Simonson, T
影响因子：
15
作者：
Chen, Jianhan;Brooks, Charles L., III
通讯作者：
Brooks, Charles L., III
影响因子：
1.6
作者：
Fennell, Christopher J.;Dill, Ken A.
通讯作者：
Dill, Ken A.