Direct photoresponsive inhibition of a p53-like transcription activation domain in PIF3 by Arabidopsis phytochrome B.
Direct photoresponsive inhibition of a p53-like transcription activation domain in PIF3 by Arabidopsis phytochrome B.
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DOI：
10.1038/s41467-021-25909-5
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发表时间：
2021-09-23
影响因子：
16.6
通讯作者：
Chen M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yoo CY;He J;Sang Q;Qiu Y;Long L;Kim RJ;Chong EG;Hahm J;Morffy N;Zhou P;Strader LC;Nagatani A;Mo B;Chen X;Chen M
光激活的光敏色素B(PHYB)与拮抗作用的光敏色素相互作用转录因子(PIF)结合，通过促进PIF的降解来调节拟南芥中数百个光响应基因。然而，PHYB是否直接控制PIF的反式激活活性仍不明确。在这里，我们证明了原型PIF，PIF3，具有一个类似P53的转录激活域(AD)，由一个疏水激活基序组成，两侧是酸性残基。一个PIF3mAD突变体，其中激活基序被丙氨酸取代，未能激活拟南芥中的PIF3靶基因，从而验证了PIF3AD在体内的功能。有趣的是，PHYB的N端感光模块直接与PIF3 AD结合，抑制PIF3‘S的反式激活活性，通过直接干扰PIF3的反式激活活性，展示了一种新的PHYB信号机制。我们的发现表明，PHYB很可能也是PHYA，通过结构上可分离的双重信号机制控制PIF的稳定性和活性。光激活的光敏色素B通过与PIF转录因子相互作用来调节基因表达。在这里，作者证明了PIF3包含一个类似P53的转录激活域(AD)，并且PHYB可以通过与AD相邻的结合来直接抑制PIF3的反式激活活性。
Photoactivated phytochrome B (PHYB) binds to antagonistically acting PHYTOCHROME-INTERACTING transcription FACTORs (PIFs) to regulate hundreds of light responsive genes in Arabidopsis by promoting PIF degradation. However, whether PHYB directly controls the transactivation activity of PIFs remains ambiguous. Here we show that the prototypic PIF, PIF3, possesses a p53-like transcription activation domain (AD) consisting of a hydrophobic activator motif flanked by acidic residues. A PIF3mAD mutant, in which the activator motif is replaced with alanines, fails to activate PIF3 target genes in Arabidopsis, validating the functions of the PIF3 AD in vivo. Intriguingly, the N-terminal photosensory module of PHYB binds immediately adjacent to the PIF3 AD to repress PIF3’s transactivation activity, demonstrating a novel PHYB signaling mechanism through direct interference of the transactivation activity of PIF3. Our findings indicate that PHYB, likely also PHYA, controls the stability and activity of PIFs via structurally separable dual signaling mechanisms. Photoactivated phytochrome B regulates gene expression by interacting with PIF transcription factors. Here the authors show that PIF3 contains a p53-like transcription activation domain (AD) and that PHYB can directly suppress PIF3 transactivation activity by binding adjacent to the AD.
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DOI：
10.1016/j.cub.2017.06.062
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2017-08-21
期刊：
Current biology : CB
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--
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